Какая функциональная группа придает аминокислоте щелочные свойства

Входящие в состав белков аминокислоты имеют сходное, но не совсем одинаковое строение:

Рис. 1

Как видно из формулы, молекула аминокислоты состоит из двух частей. Та часть, которая на рисунке находится на желтом фоне (то есть все, кроме радикала — R), одинакова у всех аминокислот, входящих в состав белков. Эта общая часть содержит аминогруппу (–NH$_2$) и карбоксильную группу (–COOH), присоединенные к одному и тому же атому углерода. Такие аминокислоты, в которых аминогруппа присоединена к тому же атому углерода ($alpha$-атому, согласно номенклатуре карбоновых кислот), что и карбоксильная группа, называются $alpha$-аминокислотами.

Та часть молекулы аминокислоты, которая изображена в формуле в виде буквы R, называется боковым радикалом. Боковой радикал у различных аминокислот имеет разную структуру. В качестве структурных элементов (мономеров) в составе белков обнаруживаются 20 различных аминокислот (см. таблицу), таким образом, в белках встречаются 20 различных по структуре боковых цепей. Как видно из таблицы, самым простым боковым радикалом является атом водорода (аминокислота глицин).

Карбоксильная группа свободной аминокислоты может при нейтральных значениях рН диссоциировать, отдавая в раствор протон ($mathrm{H^+}$) и приобретая отрицательный заряд.

Аминогруппа свободной аминокислоты может присоединять протон и приобретать положительный заряд, подобно тому как аммиак превращается в ион аммония. Поэтому при нейтральных рН аминокислоты находятся в состоянии цвиттер-иона — иона (от нем. zwitter – двойной), одна часть которого имеет положительный, а другая часть — отрицательный заряд. 

Цвиттер-ион:

Классификация радикалов аминокислот

Радикалы аминокислот очень разнообразны по своей химической структуре. Радикалы аминокислот классифицируют в соответствии с их полярностью и строением. Это деление достаточно условно, но оно основано главным образом на тех химических свойствах аминокислот, которые являются определяющими для формирования структуры белка.

Некоторые радикалы аминокислот в нейтральной среде могут приобретать полный (заряженные радикалы) или частичный (полярные радикалы) заряд. За счет притяжения разноименных и отталкивания одноименных зарядов (электростатическое взаимодействие) заряженные радикалы могут взаимодействовать с другими заряженными или полярными радикалами в той же белковой молекуле, а также в других белковых молекулах при белок-белковом взаимодействии или с низкомолекулярными веществами. По этой причине наличие и расположение заряженных и полярных радикалов оказывает огромное влияние на пространственную структуру белка и его взаимодействие с другими белками и иными молекулами (взаимодействия фермент-субстрат, рецептор-лиганд) (см. уровни структуры белка; ферменты).

Классификация радикалов:

1) Заряженные радикалы.

Некоторые аминокислоты могут содержать амино- и карбоксильные группы в составе бокового радикала. Они приобретают заряд таким же образом, как и амино- и карбоксильная группа свободной аминокислоты.  При нейтральных значениях рН  боковые радикалы, содержащие карбоксильную группу  (радикалы аспарагиновой  и глутаминовой кислот) заряжены отрицательно, а радикалы, содержащие аминогруппу (радикалы лизина, аргинина и гистидина), заряжены положительно. 

2) Неполярные, или гидрофобные радикалы.

Не несут заряда, не взаимодействуют с водой и другими полярными молекулами. В структуре белка, как правило, группируются в гидрофобное ядро внутри молекулы, минимизируя контакт с водой.К ним относятся: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан и пролин.

В зависимости от структуры могут быть, в свою очередь, подразделены на:

а) циклические радикалы (фенилаланин, триптофан). Радикал триптофана при этом является гетероциклической структурой (содержит в цикле азот);

б) нециклические гидрофобные радикалы (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин).

3) Полярные радикалы. Шесть аминокислот (аспарагин, глутамин, серин, треонин, тирозин и цистеин) содержат незаряженные, но полярные группировки ($mathrm{–OH, –CONH_2, –SH}$), которые приобретают частичные заряды и являются гидрофильными. 

Также в отдельную группу могут быть выделены серосодержащие аминокислоты (цистеин, метионин), ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан).

Таблица

Структура боковых радикалов аминокислот, входящих в состав белков. Радикалы представлены в том виде, который они имеют при рН 7,2.

Для удобства записи белковых последовательностей используются трехбуквенные или однобуквенные сокращенные обозначения аминокислот, указанные в таблице.

*Обратите внимание, что пролин — циклическая аминокислота. Он не соответствует стандартной общей формуле аминокислот, поэтому его формула приведена целиком, а не только радикал. Строго говоря, с химической точки зрения это не амино-, а иминокислота, т. к. азот находится в кольце. Но традиции, его описывают в числе белковых аминокислот.

пептидная связь

При взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой возникает ковалентная связь, которая называется пептидной связью. Схематично процесс образования пептидной связи можно записать так:

Образовавшееся соединение называется пептидом. Если пептид состоит из двух аминокислот, его называют дипептидом, из трех — трипептидом, из четырех — тетрапептидом и т. д.

Данная реакция является обратимой, обратная реакция представляет собой гидролиз пептида (расщепление путем присоединения воды). Следует отметить, что данная схема не отражает процесс биосинтеза белка на рибосомах, так как в нем участвуют не свободные аминокислоты, а их остатки, присоединенные к транспортным РНК (тРНК).

В организме встречается значительное количество коротких пептидов, выполняющих разнообразные функции, чаще всего регуляторные. Пептид, содержащий более 40–50 аминокислотных остатков, обычно называют полипептидом, или белком. Таким образом, разница между белком и пептидом заключается в том, что пептидом обычно называют низкомолекулярное соединение, а белком — высокомолекулярное. Молекулы белка могут содержать сотни и даже тысячи аминокислотных остатков: молекулярная масса белков колеблется в пределах от нескольких тысяч до сотен тысяч и даже миллионов дальтон. При наличии 20 различных аминокислот, являющихся мономерами белка, количество вариантов расположения аминокислотных остатков в одной полипептидной цепи составляет $mathrm{20^n}$, где n — это общее количество аминокислот в цепи. Таким образом, число вариантов расположения аминокислот в белке огромно, и оно возрастает с увеличением количества аминокислот, входящих в состав определенного белка.

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Для большинства животных и человека незаменимыми являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Эти аминокислоты не синтезируются в организме человека и должны поступать в достаточном количестве с пищей. Две аминокислоты — аргинин и гистидин — относят к условно незаменимым, они образуются в организме человека, но в небольшом количестве, и большую часть потребности в этих аминокислотах человек должен покрывать за счет пищевых источников. Особенно важно поступление достаточного количества незаменимых и условно незаменимых аминокислот для детей и подростков в период формирования и активного роста организма. Более богаты этими аминокислотами животные белки, хотя определенные сочетания растительных источников белка, таких как бобовые, орехи, семечки, могут обеспечить полноценное поступление всех аминокислот, но все же чисто растительную диету сложно сбалансировать, к тому же при этом необходим дополнительный прием витамина $В_{12}$, железа и некоторых других жизненно важных веществ.

нестандартные аминокислоты

Некоторые аминокислоты хотя и не входят в список встречающихся во всех живых организмах 20 аминокислот, обнаружены в составе белков.

Существуют два типа нестандартных аминокислот:

1. Те, которые могут включаться в состав белков во время их синтеза на рибосомах — N-формилметионин, селеноцистеин и пирролизин, которые входят в состав белков при считывании стоп-кодона специализированными тРНК.
   а) N-формилметионин вместо метионина играет роль инициаторной аминокислоты у бактерий, то есть является первой аминокислотой, с которой начинается биосинтез белка. Для эукариот и архей он не характерен.

2. 
   б) селеноцистеин (обозначается Sec или U) — 21-я белковая аминокислота, аналог цистеина с заменой атома серы на атом селена. Входит в состав активных центров многих ферментов, например глутатионпероксидазы. Селенсодержащие белки называются селенопротеинами. Селенопротеин Р является наиболее обычным селенопротеином плазмы крови.
   Селеноцистеин кодируется терминирующим кодоном UGA при условии, что за ним следует особая  последовательность нуклеотидов, вызывающая включение селеноцистеина вместо остановки трансляции.

   

   в) пирролизин — это природная аминокислота, кодируемая генами некоторых метаногенных архей, которая входит в состав некоторых ферментов метаболизма метана.

3. 
   20 стандартных аминокислот + 3 вышеназванные аминокислоты вместе составляют 23 протеиногенные (белковые) аминокислоты.

4. Те аминокислоты, которые включаются в состав белков в результате их посттрансляционной модификации, то есть дополнительных ферментативных реакций, нерибосомально. Это 4-гидроксипролин, 5-гидроксилизин, десмозин, N-метиллизин, цитруллин и многие другие, а также D-изомеры стандартных аминокислот.

НЕБЕЛКОВЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

В клетках и многоклеточных организмах помимо аминокислот, включающихся в состав белков, присутствует множество аминокислот, выполняющих другие функции. Прежде всего это не альфа-аминокислоты, то есть те, у которых между карбоксильной и аминогруппой присутствует более 1 атома С. В качестве примера можно привести гамма-аминомасляную кислоту (ГАМК, GABA), которая является тормозным медиатором в центральной нервной системе.