Какие аминокислоты содержатся в коллагене

Коллаген – Туристическая компания “Скарабей”

->Лечебные туры на курорты мира-> Женское здоровье

«Человек стар на столько,

на сколько стара его соединительная ткань»

И.И. Мечников (Нобелевский лауреат)

Коллаген – вещество, заполняющее пространство между мышечными волокнами и клетками многих органов.

В коллагене нет цистина, триптофана и быстро рушится глютамин. Польза коллагена заключается в наличии двух аминокислот, которые редко встречаются в других белках – оксипролин и оксилизин, а также как источник глицина (до 30%).

Обычно, в клетках человеческого организма, вырабатывается 2 типа белка – это неколлагеновый белок и коллаген. Неколлагеновый белок остается в клетке и участвует в создании новых клеток, а коллаген покидает клетку, находится между клетками и соединяет их. Упругость, эластичность и гладкость кожи обеспечиваются благодаря тому, что образуемые коллагеном волокна имеют способность растягиваться и снова принимать изначальную форму. С возрастом эта их способность постепенно теряется, особенно после наступления менопаузы…

Коллаген постоянно вырабатывается в организме человека. В возрасте 20 лет содержание коллагена в теле становится максимальным. Затем оно постепенно уменьшается, и в возрасте 40 лет, достигает почти половины того, что было в 20 лет. При достижении менопаузы, содержание коллагена также резко сокращается.

За бесперебойную работу нашей опорно-двигательной системы в организме отвечает коллаген. Он является основным компонентом соединительной ткани (сухожилий, связок, хрящей, кожи, ногтей, костей, волос) и составляет около 25% всех белков организма человека. Здоровый и молодой организм сам синтезирует коллаген для суставов, костей, внутренних органов и сосудов в необходимых количествах, но при некоторых заболеваниях этот процесс нарушается. Первоначальная функция коллагена – это обеспечение связи между клетками.

Что нужно для того, чтобы в организме не происходило сбоев цикла образования и обновления коллагена? Самым важным фактором, необходимым для построения полноценной молекулы коллагена, являются структурные субъединицы белка – аминокислоты, образующиеся в результате расщепления белков пищевых продуктов.

Существует около трех десятков аминокислот, являющихся пищевыми факторами, многие из них синтезируются в печени. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме, человек должен получать их с пищей. Незаменимыми для человека являются следующие аминокислоты: гистидин, изолейцин, лейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин и триптофан. В организме постоянно идет процесс синтеза белков, в случае отсутствия хотя бы одной незаменимой аминокислоты образование белков приостанавливается.

В значительной мере влияет на способность организма синтезировать коллаген и возраст: чем старше человек, тем дольше у него заживают раны и переломы. Да и проблемы с суставами у большинства появляются тоже только с возрастом.

Многим приходится сталкиваться с травмами, ожогами, оперативными вмешательствами, в эти периоды организму нужно восстановить соединительную ткань в кратчайшие сроки. Восстановление – это синтез коллагена. Это реальность, с которой невозможно не считаться.

Но наука не стоит на месте и сегодня предлагает все больше способов, с помощью которых можно справиться с этими проблемами.

Коллаген представляет собой спираль их трех цепочек, которые накладываются друг на друга и закручиваются вокруг удлиненной прямой оси. Основная структурная единица коллагена — это тройным образом переплетенная винтовая молекула. Каждая нить молекулы состоит из огромного количества аминокислот, из которых состоит белок, а тройная белковая нить, переплетаясь, создает молекулу коллагена.

Состав коллагена (процентное содержание аминокислот в коллагене)

Лизин 2,60
Гистидин 0,42
Аргинин 4,45
Аспартовая кислота 4,90
Треонин 1,87
Серин 3,87
Глутаминовая кислота 7,19
Пролин 11,82
Глицин 33,50
Аланин 10,93
Валин 2,02
Метионин 0,61
Изолейцин 1,36
Лейцин 2,66
Тирозин 0,52
Фенилаланин 1,31
Гидроксипролин 9,21
Гидроксилизин 0,76

Сам коллаген имеет массу 300 000 Дальтон, длина 300 нм, толщина 1,5 нм. Это огромная молекула. Попасть в кровь и достигнуть сустава она не сможет физически, даже если не смотреть на факт, что иммунная система этого сделать все равно не даст.

Коллаген входит в состав синовиальной жидкости, которая предназначена для снижения трения в суставах, но в сухожильной и связочной ткани, равно как и в хрящах, нет кровеносных сосудов, лишена капиллярной сети и питается по законам осмоса, а не по законам омывания ее кровью, богатой нутриентами.

Что такое осмос?

Организм получает воду и пропускает её внутрь своих клеток, стенки которых являются своеобразной полупроницаемой мембраной. Она позволяет воде с мельчайшими, растворёнными в ней питательными веществами проникать внутрь наших клеток. Фильтрующая способность клеточной мембраны уникальна и избирательна. Наполненные водой клетки становятся упругими, за счёт осмотического давления. Такое движение жидкости через мембрану клетки называется осмосом.

Имея в окружающих жидких средах повышенное количество коллагена и всех тех веществ, которые улучшают восстановление и образование соединительных тканей и хрящей, а если нет коллагена, то как следствие этого – хроническая болезненность.

Для синтеза коллагена организму нужны некоторые витамины, а для расщепления поступившего в организм – нормальная работа надпочечников. Не должно быть нарушений в равновесии ферментов синтеза и распада (коллагеназы).

Одним из главных стимуляторов синтеза коллагена в организме являются витамины С, А и Е. Крайне важны и другие компоненты:

Сера – входит в состав структурных белков (коллагенов), в состав определенных гликозамингликонов которые присутствуют в хряще, в склере глаза (придают прочность склере, участвуя в поддержке формы глаза), в роговице глаза (обеспечивают прозрачность роговизы), а также препятствуют образованию тромбов.

Кремний – включается в состав эластина – вещества, определяющего прочность, эластичность и проницаемость кровеносных сосудов.

Медь – упрочняет поперечные «сшивки» коллагена (коллагеновое волокно состоит из «ниточек» – коллагеновых фибрилл, для «сшивки» которых нужен фермент, активируемый ионами меди).

Цинк влияет на все процессы в соединительной – как на синтез, так и на распад. Он способствует быстрому заживлению ран.

Магний. Дефицит магния снижает и замедляет скорость синтеза коллагена.

Глюкозамин – основной строительный материал для соединительной ткани. Стимулирует выработку клетками хряща того же коллагена , а так же такого важного вещества как хондроитин. В то же время произведенный хондроитин после распада разложится на несколько составляющих, одна из которых – глюкозамин. Глюкозамин присутствует во многих продуктах , но имеет свойство разрушаться при сильном нагреве. Основным источником глютамина могут служить хрящи, а так же продукты с высоким содержанием глютамина– куры, говядина, твердый сыр.

Хондроитин – является основным компонентом аморфного вещества хряща. Важный элемент сухожилий, связок, хрящей, кожи, кровеносных сосудов. Обладает противовоспалительными свойствами, играет важную роль при восстановлении хрящевых тканей. Благодаря хондроитину удерживается жидкость в хрящевой ткани. При распаде дает глюкозамин как одну из составляющих. Хондроитин вырабатывается клетками хрящевой ткани при использовании того же глюкозамина.

Поэтому крайне важно для здоровья наших соединительных тканей наличие в питании полноценных белков. К полноценным относят белки продуктов животного происхождения – это яйца, молочные продукты, мясо, птица, рыба. Неполноценным считается растительный белок из разных видов бобовых, сои, гороха, различных круп и овощей. Недостатком этого белка является бедный аминокислотный состав и низкая степень усвоения. Соя содержит много белка, но он усваивается организмом на 30–40 %, а вот яичный белок — практически полностью. Поэтому в питании человека необходимо присутствие достаточного количества белка животного происхождения.

Какие продукты предпочтительны в употреблении для синтеза коллагена?

Морепродукты и морская рыба. Особенно полезна рыба лососевых пород. Она не только содержит полиненасыщенные жирные кислоты омега-3, но и богата природным коллагеном. Любой косметолог подтвердит, что морская рыба — настоящий секрет женской молодости и красоты, поэтому она обязательно должна входить в ваш регулярный рацион. То же самое можно сказать про морскую капусту (ламинарию), крабов, устриц, мидий, креветок. Они не только улучшают состояние кожи, но и избавляют от йододефицита.
Мясо индейки, кур в большем количестве, говядина, баранина и свинина в меньшем количестве. Ответ на вопрос: в каких мясных продуктах содержится коллаген, то мясо индейки можно смело выделить.
Твердые сыры содержат максимальное количество коллагена.
Зеленые овощи. Свежая зелень, капуста и листовой салат — источник витаминов, минералов и полезных веществ для человеческого организма. Зеленые овощи, фрукты и ягоды помогают избавиться от лишнего веса, стабилизируют обменные процессы, а также в этих продуктах содержится витамин С.

Коллаген – это основной структурный протеин кожи. Он играет ключевую роль в обеспечении структурной защиты клеток, тканей и органов. Если бы не коллаген, тело бы фактически развалилось. Коллаген также дает коже прочность и долговечность и отвечает за гладкость, молодость и здоровье кожи.

Молекулы коллагена действительно напоминают пружины – белковые нити в них скручены наподобие спиралей.

Упругость и устойчивость дермы, на которой базируется эпидермис, как раз и определяются состоянием этих спиралей – волокон коллагена и эластина, так и качеством увлажнения. Если ослабли спирали, не удерживается влага – кожа начинает обвисать, сморщиваться и терять упругость.

В стареющей коже коллагеновые волокна становятся толще, однако их количество и эластичность уменьшаются. В результате структура коллагенового матрикса нарушается, содержание влаги в межклеточном веществе дермы уменьшается, и кожа теряет упругость и эластичность.

В современной косметологии используются три вида коллагенов: животный (производится из кожи крупного рогатого скота), растительный (протеин пшеницы) и морской (добывается из кожи рыб).

Животный коллаген

Производится из кожи крупного рогатого скота. Оказывает малоэффективное воздействие на кожу. Иногда может вызвать аллергические реакции, ухудшение состояния кожи. Животный коллаген может передавать различные заболевания от животных человеку.

Растительный коллаген

Производится из протеинов пшеницы. Данный вид коллагена хорошо усваивается кожей. Его производство – это достаточно высокотехнологичный, дорогостоящий процесс, вследствие чего, не все косметические компании могут позволить себе выпускать средства с этим видом коллагена.

Морской коллаген

Источником сырья для производства морского коллагена является кожа морских рыб. Его структура имеет некое сходство с коллагеном человека. Молекулы морского коллагена, попадая в кожу, прекрасно ассимилируется благодаря схожести строения. При производстве и упаковке косметики с морским коллагеном должны соблюдаться определенные требования. Недопустимо значительное повышение температуры белка или присутствие даже незначительного количества кислой субстанции. Это разрушает спирали и происходит размножение бактерий. Именно поэтому косметика с морским коллагеном должна выпускаться с дозатором.

В последнее время морской коллаген, благодаря своей уникальности, совместимости с организмом человека и его безопасности, активно используется в медицине (искусственная кожа, применяемая при ожогах; рассасывающиеся нити, используемые в хирургии; восстановление тканей) и косметологии.

Обзор подготовлен

по материалам электронных изданий

Если Вы заинтересованы, пожалуйста, свяжитесь с нами.

Уточняйте цены перед бронированием у менеджеров!

Контакты для бронирования лечебного тура : +7 (495) 943-41-57.

Убедитесь в правильности вашего выбора. Учесть все показания и противопоказания, принять во внимание основные и сопутствующие заболевания, сможет только опытный врач. Все материалы сайта носят информационный характер и не заменяют консультации врача.

Отдых, санаторно-курортное лечение и лечебно-оздоровительные туры в России и за рубежом. Грязелечение, водолечение, криотерапия, мануальная терапия, озокеритолечение, спелеотерапия, лечение на сероводородных и радоновых источниках, бальнеотерапия в Подмосковье, в городах России, Армении, Болгарии, Венгрии, Италии, Литвы, Польши, Румынии, Сербии, Словакии, Словении,

Турции, Чехии и Беларуси.

Бронирование лучших пансионатов, отелей и санаториев от Туристической Компании “Скарабей”

Источник

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов[1]. Коллаген — основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих[2], составляющий от 25 % до 45 % белков во всём теле. Синтез коллагена очень энергозатратный и происходит только у животных, которые используют свободный кислород. Появление коллагена позволило создать скелет, как внешний и внутренний, и резко увеличить размеры животных во время Кембрийского взрыва.

История исследования[править | править код]

Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянное строение на молекулярном уровне, было представлено в середине 1930-х годов. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран, работали над строением мономера коллагена.

Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известное строение каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичное строение молекулы коллагена.

Свойства[править | править код]

Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Фибриллогенез — образование коллагеновых волокон в соединительной ткани путём сборки или объединения в пучки фибрилл — тонких белковых нитевидных структур внутри клетки и тканей человеческого организма. Фибриллогенез имеет важное значение в процессе приживления имплантанта и создания на его основе прочной, правильно функционирующей жевательной системы. Чем прочнее созданные в процессе фибриллогенеза коллагеновые волокна, тем прочнее соединительная ткань.

Структура[править | править код]

Молекула коллагена представляет собой левозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин[4]. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[3].

Коллаген существует в нескольких формах. Основа строения всех видов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных трёххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Фибриллярная структура[править | править код]

Тропоколлагены (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещёнными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67 нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D-период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделённая на 67 нм (300:67), не даёт целого числа, и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D-периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул, называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».

Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершенствование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось всё больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Использование[править | править код]

Пищевая промышленность[править | править код]

С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку — это неполноценные белки. Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты.

Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина, не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.

Косметические средства[править | править код]

Коллаген входит в состав косметических средств для:

Образования воздухопроницаемого, влагоудерживающего слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
Продления действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
Придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.

Научные исследования[править | править код]

В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тираннозавра[5][нет в источнике] и использовать его химический состав как ещё одно доказательство родства динозавров с современными птицами[6].

Научные исследования в медицине[править | править код]

Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин C). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена: гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги. Коллаген и эластин формируют своеобразную «основу» кожи, которая предотвращает её обвисание, обеспечивает её эластичность и упругость. Эластин как белок прекращает выработку ферментов в человеческом организме в 14 лет, а коллаген — в 21—25, после чего кожные покровы не восстанавливаются и кожа стареет. Также важнейшим компонентом соединительной ткани является кератин — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и др.

Фотография[править | править код]

Белок является основой для фотографической желатины, которая вместе с микрокристаллами галогенидов серебра образует фотографическую эмульсию. При получении фотографической желатины коллаген денатурируют кислотой или щёлочью. Фотографическая эмульсия, нанесённая тонким слоем на целлулоидную плёнку, стекло или бумагу, а затем высушенная, — это и есть светочувствительный слой фотоматериала (например, фотоплёнки).

Типы коллагена[править | править код]

В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации — интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование 1 или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.

Разновидности коллагена	Типы
Фибриллярные коллагены	I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII
Фибрилл-ассоциированные коллагены (FACIT)	IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII
Коллагены, формирующие филаменты- бусины (beaded filament forming)	VI
Сетеобразующие коллагены	IV, VIII, X
Коллаген, формирующий якорные фибриллы	VII
Трансмембранные коллагены	XIII, XVII, XXIII, XXV/CLAC-P
Другие коллагены	XXVIII, XV, XVIII

Кроме коллагеновых белков существует множество других белков, содержащих в своей структуре домен с тройной коллагеновой спиралью[7][8]. И, тем не менее, их не причисляют к коллагенам, а только к «коллагеноподобным». К большой группе коллагеноподобных белков относятся подкомпонент C1q-комплемента, C1q-подобный фактор, адипонектин, колектины и фиколины, концевая структура ацетилхолинестаразы, три макрофаговых рецептора, эктодисплазин и EMILIN. Эти белки, так же как и коллагены, играют структурную и регуляторную роль.

Коллаген первого типа, самый архетипичный, является тримерным белком, собирающимся в тройные спирали без разрывов, самособирающимся в фибриллы и обладающим наибольшей механической прочностью. Между тем, все остальные коллагены отличаются от него в одном или нескольких аспектах. Некоторые коллагены имеют разрывы в тройной спирали и не обязательно собираются в фибриллы.

Тип коллагена	Гены	Молекулы	Органы	Ассоциированные болезни
I	COL1A1 COL1A2	α1(I)2α2(I), α1(I)3	Повсеместно в мягких и твёрдых тканях, в коже, костях, роговице глаза, в склере, в стенке артерий и др.	Синдром Элерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазии
II	COL2A1	α1(II)3 + см тип XI	Гиалиновые и фиброзные хрящи, стекловидное тело, роговица	Коллагенопатия II и XI типа, синдром Стиклера, ахондрогенез
III	COL3A1	α1(III)3	Дерма кожи плода, стенки крупных кровеносных сосудов, ретикулярные волокна органов кроветворения	Синдром Элерса-Данлоса, фибромышечная дисплазия, аневризма аорты
IV	COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6	α1(IV)2α2(IV), другие непонятно	Базальные мембраны, капсула хрусталика	Синдром Альпорта, синдроме Гудпасчера
V	COL5A1 COL5A2 COL5A3	α1(V)2α2(V), α1(V)α2(V)α3(V) + см тип XI	Мягкие ткани, плацента, сосуды, хорион	Синдром Элерса-Данлоса
VI	COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A4 COL6A5 COL6A6	α1(VI)α2(VI)α3(VI)	Микрофибриллы в мягких тканях и хрящах	Миопатия Ульриха, миопатия Бэтлема, атопический дерматит
VII	COL7A1	α1(VII)3	Якорные фибриллы в связке кожи и эпидермиса	Буллезный эпидермолиз
VIII	COL8A1 COL8A2	α1(VIII)α2(VIII)	Роговица, эндотелий	Дистрофия роговицы
IX	COL9A1 COL9A2 COL9A3	α1(IX)α2(IX)α3(IX)	Хрящи, стекловидное тело	Синдром Стиклера, остеоартрит, эпифизарная дисплазия
X	COL10A1	α1(X)3	Гипертрофическая зона области роста	Метафизарная дисплазия Шмида
XI	COL11A1 COL11A2	α1(XI)α2(XI)α1(II), α1(XI)α2(V)α1(II)	Хрящи, стекловидное тело	Коллагенопатия II и XI типов, остеопороз
XII	COL12A1	α1(XII)3	Мягкие ткани	Повреждения сухожилий
XIII	COL13A1	α1(XIII)3	Поверхность клеток, эпителиальные клетки
XIV	COL14A1	α1(IV)3	Мягкие ткани
XV	COL15A1	α1(XV)3	Эндотелиальные клетки	Карцинома
XVI	COL16A1	α1(XVI)3	Повсеместно
XVII	COL17A1	α1(XVII)3	Поверхность эпидермальных клеток	Буллезный эпидермиолиз, пузырчатка
XVIII	COL18A1	α1(XVIII)3	Эндотелиальные клетки
XIX	COL19A1	α1(XIX)3	Повсеместно	Меланома, карцинома
XX	COL20A1	α1(XX)3	Выделен из куриного эмбриона
XXI	COL21A1	α1(XXI)3	Кровеносные сосуды
XXII	COL22A1	α1(XXII)3	Только в местах мышечно-сухожильных соединений
XXIII	COL23A1	α1(XXIII)3	Опухолевые клетки
XXIV	COL24A1	α1(XXIV)3	Формирующиеся кости	Остеохондроз
XXV	COL25A1	α1(XXV)3	Атеросклеротические бляшки	Болезнь Альцгеймера
XXVI	COL26A1=EMID2	α1(XXVI)3	Половые органы
XXVII	COL27A1	α1(XXVII)3	Мягкие ткани
XXVIII	COL28A1	α1(XXVIII)3	Нервная система

Медицинские аспекты[править | править код]

Нарушения синтеза коллагена в организме лежат в основе таких наследственных заболеваний, как дерматоспораксис у животных, латиризм (характерна разболтанность суставов, привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), несовершенный остеогенез (болезнь «стеклянного человека», врождённый рахит, врождённая ломкость костей), болезнь Марфана, муковисцидоз.

Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов.

Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, кодирующем аминокислотную последовательность ферментов, продуцирующих коллаген, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в посттранстляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлечённых в биосинтез коллагена — дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов B6, B13 (оротовая кислота), C. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.

Практически любая генная мутация ведёт к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали путём вставки/выпадения аминокислоты из полипептидной цепочки или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной пространственной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведёт к утрате функций. Мутантные α-цепи способны образовывать трёхспиральный комплекс с нормальными α-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы нестабильны и быстро разрушаются, однако, такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в «коллагеновых» генах, являются доминантными.

Примечания[править | править код]

↑ Fibrillar collagen: the key to vertebrate evolution? A tale of molecular incest. Boot-Handford RP, Tuckwell DS. Bioessays. 2003 Feb;25(2):142-51.
↑ Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena; San Antonio, James D. Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 6. — P. 4223—4231. — doi:10.1074/jbc.M110709200. — PMID 11704682.
↑ 1 2 Тропоколлаген (Tropocollagen) // Медицинские термины (рус.). — 2000. в словаре dic.academic.ru
↑ [www.xumuk.ru/encyklopedia/2062.html XuMuK.ru — КОЛЛАГЕН — Химическая энциклопедия]
↑ Би-би-си | Наука и техника | Найдены мягкие ткани тираннозавра? — 25 марта 2005 г.
↑ Элементы — новости науки: Коллаген из костей динозавров — это уже реальность. — 20.04.07
↑ Franzke CW, Bruckner P, Bruckner-Tuderman L. Collagenous transmembrane
proteins: recent insights into biology and pathology. J Biol Chem. 2005 Feb 11;280(6):4005-8.
↑ Hoppe HJ, Reid KB. Collectins–soluble proteins containing collagenous regions and lectin domains–and their roles in innate immunity. Protein Sci. 1994 Aug;3(8):1143-58

Литература[править | править код]

Коллаген // Большая советская энциклопедия : [в 30 т.] / гл. ред. А. М. Прохоров. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1969—1978.

Некоторые внешние ссылки в этой статье ведут на сайты, занесённые в спам-лист.

Эти сайты могут нарушать авторские права, быть признаны неавторитетными источниками или по другим причинам быть запрещены в Википедии. Редакторам следует заменить такие ссылки ссылками на соответствующие правилам сайты или библиографическими ссылками на печатные источники либо удалить их (возможно, вместе с подтверждаемым ими содержимым).

Список проблемных доменов

Источник