Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

Определение

Аминокислоты или аминокарбоновые кислоты — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Таким образом, аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в углеводородных радикалах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы -.

Первая аминокислота – аспарагин – была открыта в 1806 г., последняя из аминокислот, обнаруженных в белках, – треонин – была идентифицирована в 1938 г. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда оно связано с источником выделения. Например, аспарагин впервые обнаружили в аспарагусе (спарже), глутаминовую кислоту – в клейковине (от англ. gluten – глютен) пшеницы, глицин был назван так за его сладкий вкус (от греч. glykys – сладкий).

Аминокислоты являются элементами, из которых построены пептиды и белки. Известно около 200 природных аминокислот, однако в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют нормальными, основными, или стандартными. В редких случаях в белках встречаются нестандартные аминокислоты.

СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Характерной особенностью нормальных аминокислот (или -аминокислот) является наличие в их молекуле и -групп, связанных с одним и тем же -углеродным атомом: , где R — углеводородный радикал.

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

Различаются же аминокислоты структурой боковой группы, или боковой цепи (радикал R), которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

СЕРОСОДЕРЖАЩИЕ	АЛИФАТИЧЕСКИЕ	АРОМАТИЧЕСКИЕ

КИСЛЫЕ	НЕЙТРАЛЬНЫЕ	ОСНОВНЫЕ

1. В первую очередь, аминокислоты классифицируют на основе химического строения радикалов:

ароматические аминокислоты;

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

алифатические аминокислоты;

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

аминокислоты, содержащие серу – серосодержащие аминокислоты (цистеин, метионин);

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

аминокислоты, содержащие гидроксильные группы – гидроксилсодержащие аминокислоты:

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

2. Классификация аминокислот может быть основана на природе заряда аминокислоты:

Запомнить! Если аминокислота содержат только одну амино- и одну карбоксильную группу, то она называется нейтральной аминокислотой.

Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой (аналогично неорганическим солям).

3. Рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой. Она включает четыре класса аминокислот:

1) неполярные (гидрофобные);

2) полярные (гидрофильные) незаряженные;

3) отрицательно заряженные;

4) положительно заряженные при физиологических значениях pH.

НОМЕНКЛАТУРА АМИНОКИСЛОТ

В зависимости от взаимного положения функциональных групп выделяют аминокислоты. Счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита —, , , и т. д.

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

-аминопентановая кислота или 4-аминопентановая кислота (ИЮПАК)

Обратите внимание, что в номенклатуре ИЮПАК греческие буквы не используют и аминокислоты называют по общим принципам.

Важнейшие аминокислоты имеют специальные названия и обозначения:

Формула	Название	Обозначение
Глицин	Gly(Гли)
Аланин	Ala(Ала)
Фенилаланин	Phe(Фен)
Валин	Val(Вал)
	Лейцин	Leu(Лей)
	Серин	Ser(Сер)
	Аспарагин	Asn(Асн)

ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии:

1. Изомерия углеродного скелета:

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

2. Изомерия положения функциональных групп:

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

3. Пространственная (оптическая) изомерия.

Только в наиболее простой по структуре аминокислоте – глицине – в роли радикала выступает атом водорода. У остальных аминокислот все четыре заместителя при -углеродном атоме различны, поэтому -углеродный атом у всех аминокислот, за исключением глицина, является асимметрическим центром, что обуславливает существование аминокислот в виде двух стереоизомеров и делает их оптически активными.

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

Оптическая изомерия природных -аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка. Молекулы белков высших организмов построены из строго определенных стереоизомеров аминокислот — L-аминокислот, -углеродный атом которых соответствует по своей абсолютной конфигурации углеродному атому L-глицеральдегида (см. тему “Моносахариды. Строение, изомерия, свойства.”).

НЕКОТОРЫЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ АМИНОКИСЛОТ

Глицин (аминоуксусная кислота, гликокол) – простейшая алифатическая аминокислота, представляет собой бесцветные кристаллы, ограниченно растворима в воде (в 100 г воды при растворяется 25 г глицина), в абсолютном спирте и эфире нерастворима. С кислотами и основаниями образует соли, с многими катионами – комплексные соединения. Глицин входит в состав большинства растительных и животных белков. Биологическое значение глицина обусловлено участием его в построении белков и биосинтезе многих физиологических активных соединений (глутатиона, гиппуровой и гликохолевой кислот, порфиринов).

Получают глицин гидролизом желатина или фиброина шелка. Глицин может быть синтезирован из монохлоруксусной кислоты и аммиака. Глицин используют как самостоятельный медицинский препарат для улучшения мозгового кровообращения, применяют также для приготовления буферных растворов, для синтеза гиппуровой и аминогиппуровой кислот и в пептидном синтезе.

Аланин (аминопропионовая кислота), – алифатическая аминокислота, широко распространенная в живой природе. Аланин входит в состав всех белков и встречается в организмах в свободном состоянии. Относится к числу заменяемых аминокислот, так как легко синтезируется в организме животных и человека из безазотистых предшественников и усвояемого азота. Аланин в составе белков не встречается, но является продуктом промежуточного обмена аминокислот и входит в состав некоторых биологически активных соединений, например азотистых экстрактивных веществ скелетной мускулатуры – карнозина и анзерина, коэнзима аланина, а также одного из витаминов – пантотеновой кислоты.

Триптофан ((индолил)-аминопропионовая кислота), одна из важнейших природных аминокислот. Существует в виде оптически активных L- и D- и рацемической DL-формы. В небольших количествах L-триптофан входит в состав гамма-глобулинов, фибриногена, казеина и других белков.

АМИНОКИСЛОТЫ В ПРИРОДЕ

Биохимические процессы непрерывно протекают в клетках организма, обеспечивая в рибосомах биосинтез белков. Именно порядок чередования в полученной полипептидной цепи (см. подробно темы “Пептиды”, “Белки”) исходных аминокислот обусловливает первичную структуру белковой молекулы. Аминокислоты участвуют в обмене веществ в организме – белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.. Так, например, дигидроксифенилаланин (ДОФА) и -аминомасляная кислота служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Как уже было сказано, в клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды. Большинство микроорганизмов и растения создают все необходимые им аминокислоты из более простых молекул. В отличие от них животные организмы не могут синтезировать некоторые из аминокислот, в которых они нуждаются. Такие аминокислоты они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Поэтому, исходя из пищевой ценности, аминокислоты делят на незаменимые и заменимые.

Источник

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы –NH2.

Природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) Алифатические предельные аминокислоты (глицин, аланин)	NH2-CH2-COOH глицин NH2-CH(CH3)-COOH аланин
2) Серосодержащие аминокислоты (цистеин)	цистеин
3) Аминокислоты с алифатической гидроксильной группой (серин)	NH2-CH(CH2OH)-COOH серин
4) Ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин)	фенилаланин тирозин
5) Аминокислоты с двумя карбоксильными группами (глутаминовая кислота)	HOOC-CH(NH2)-CH2-CH2-COOH глутаминовая кислота
6) Аминокислоты с двумя аминогруппами (лизин)	CH2(NH2)-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH лизин

Для природных α-аминокислот R-CH(NH2)COOH применяются тривиальные названия: глицин, аланин, серин и т. д.

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе:

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы хорошо проводят электрический ток.

Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:

Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется для получения ароматических аминокислот):

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

1. Кислотно-основные свойства аминокислот

Аминокислоты — это амфотерные соединения.

Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп.

Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH2), лизин — щелочной (одна группа -СООН, две -NH2).

1.1. Взаимодействие с металлами и щелочами

Как кислоты (по карбоксильной группе), аминокислоты могут реагировать с металлами, щелочами, образуя соли:

1.2. Взаимодействие с кислотами

По аминогруппе аминокислоты реагируют с кислотами:

2. Взаимодействие с азотистой кислотой

Аминокислоты способны реагировать с азотистой кислотой.

Например, глицин взаимодействует с азотистой кислотой:

3. Взаимодействие с аминами

Аминокислоты способны реагировать с аминами, образуя соли или амиды.

4. Этерификация

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир:

Например, глицин взаимодействует с этиловым спиртом:

5. Декарбоксилирование

Протекает при нагревании аминокислот с щелочами или при нагревании.

Например, глицин взаимодействует с гидроксидом бария при нагревании:

Например, глицин разлагается при нагревании:

6. Межмолекулярное взаимодействие аминокислот

При взаимодействии аминокислот образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Например, глицин реагирует с аланином с образованием дипептида (глицилаланин):

Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Источник

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Аминокислота	Аббревиатура	Способность организма к синтезу	Характер катаболизма	мнемоническое правило	Полярность	Углеводородный радикал	Класс	Пути синтеза, семейство	Генетический код	Mr	Vw (Å3)	pI	шкала гидрофобности	частота в белках (%)	Год открытия	Источник	Впервые выделен
Аланин	Ala, A	заменимая	глюкогенная	Alanine	Неполярные	нейтральные гидрофобные алифатические	2	пируват	GCU, GCC, GCA, GCG	89.094	67	6.01	1.8	8.76	1888	Фиброин шелка	А. Штреккер, Т. Вейль
Аргинин	Arg, R	заменимая условно незаменимая	глюкогенная	aRginine	Полярные	заряженные положительно	1	глутамат	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	174.203	148	10.76	−4.5	5.78	1895	Вещество рога	С. Гедин
Аспарагин	Asn, N	заменимая	глюкогенная	asparagiNe	Полярные	незаряженные амиды	2	аспартат	AAU, AAC	132.119	96	5.41	−3.5	3.93	1806	Сок спаржи	Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Аспарагиновая, аспартат	Asp, D	заменимая	глюкогенная	asparDic acid	Полярные	заряженные отрицательно	2	аспартат	GAU, GAC	133.104	91	2.85	−3.5	5.49	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен [en]
Валин	Val, V	незаменимая	глюкогенная	Valine	Неполярные	нейтральные гидрофобные алифатические	1	пируват	GUU, GUC, GUA, GUG	117.148	105	6.00	4.2	6.73	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксилизин	Hyl, hK	заменимая												1925	Белки рыб	С. Шрайвер и др.
Гидроксипролин	Hyp, hP	заменимая												1902	Желатин	Э. Фишер
Гистидин	His, H	заменимая условно незаменимая	глюкогенная	Histidine	Полярные	заряженные положительно гетероциклические	2	пентоз	CAU, CAC	155.156	118	7.60	−3.2	2.26	1896	Стурин, гистоны	А. Коссель [3] , С. Гедин
Глицин	Gly, G	заменимая	глюкогенная	Glycine	Неполярные	незаряженные R-группа алифатические	2	серин	GGU, GGC, GGA, GGG	75.067	48	6.06	−0.4	7.03	1820	Желатин	А. Браконно
Глутамин	Gln, Q	заменимая	глюкогенная	Q-tamine	Полярные	незаряженные амиды	1	глутамат	CAA, CAG	146.146	114	5.65	−3.5	3.9
Глутаминовая, глутамат	Glu, E	заменимая	глюкогенная	gluEtamic acid	Полярные	заряженные отрицательно	1	глутамат	GAA, GAG	147.131	109	3.15	−3.5	6.32	1866	Растительные белки	Г. Риттхаузен [de]
Изолейцин	Ile, I	незаменимая	глюко-кетогенная	Isoleucine	Неполярные	нейтральные гидрофобные алифатические	1	аспартат	AUU, AUC, AUA	131.175	124	6.05	4.5	5.49	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Лейцин	Leu, L	незаменимая	кетогенная	Leucine	Неполярные	нейтральные гидрофобные алифатические	1	пируват	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	131.175	124	6.01	3.8	9.68	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Лизин	Lys, K	незаменимая	кетогенная	before L	Полярные	заряженные положительно	07.08.1900	аспартат	AAA, AAG	146.189	135	9.60	−3.9	5.19	1889	Казеин	Э. Дрексель
Метионин	Met, M	незаменимая	глюкогенная	Methionine	Неполярные	нейтральные гидрофобные серосодержащие	1	аспартат	AUG	149.208	124	5.74	1.9	2.32	1922	Казеин	Д. Мёллер
Пролин	Pro, P	заменимая	глюкогенная	Proline	Неполярные	нейтральные гидрофобные гетероциклические	2	глутамат	CCU, CCC, CCA, CCG	115.132	90	6.30	−1.6	5.02	1901	Казеин	Э. Фишер
Серин	Ser, S	заменимая	глюкогенная	Serine	Полярные	незаряженные ОН-группа оксимоноаминокарбоновые	2	серин	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	105.093	73	5.68	−0.8	7.14	1865	Шёлк	Э. Крамер
Тирозин	Tyr, Y	заменимая	глюко-кетогенная	tYrosine	Полярные	незаряженные ОН-группа ароматические	1	пентоз	UAU, UAC	181.191	141	5.64	−1.3	2.91	1848	Казеин	Ю. фон Либих
Треонин	Thr, T	незаменимая	глюкогенная	Threonine	Полярные	незаряженные ОН-группа оксимоноаминокарбоновые	2	аспартат	ACU, ACC, ACA, ACG	119.119	93	5.60	−0.7	5.53	1925	Белки овса	С. Шрайвер и др.
Триптофан	Trp, W	незаменимая	глюко-кетогенная	tWo rings	Неполярные	нейтральные гидрофобные ароматические	1	пентоз	UGG	204.228	163	5.89	−0.9	6.73	1902	Казеин	Ф. Хопкинс, Д. Кол
Фенилаланин	Phe, F	незаменимая	глюко-кетогенная	Fenylalanine	Неполярные	нейтральные гидрофобные ароматические	2	пентоз	UUU, UUC	165.192	135	5.49	2.8	3.87	1881	Ростки люпина	Э. Шульце, Й. Барбьери
Цистеин	Cys, C	заменимая	глюкогенная	Cysteine	Полярные	незаряженные HS-группа серосодержащие	1	серин	UGU, UGC	121.154	86	5.05	2.5	1.38	1899	Вещество рога	К. Мёрнер

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Моноаминомонокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин.

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Серосодержащие кислоты: цистеин, метионин.

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

Важнейшие α–аминокислоты

III. Классификация по полярности бокового радикала (R-групп)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серосодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

— серосодержащие: метионин

— иминокислота: пролин.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

— HS-группу: цистеин

— амидную группу: глутамин, аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

VII. По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Кетеновое тело — ацетон, ацетоноуксусная кислота

Источник