Какие характеристики живого связаны со свойствами белков
Цель: актуализировать и углубить знания
учащихся об уникальных особенностях строения
молекул белка и ее свойствах.
Методы, используемые на уроке:
репродуктивные, частично-поисковые.
Задачи.
- Раскрыть особенности строения белков.
- Углубить знания учащихся об уникальных
особенностях строения молекулы белка. - Изучить химические свойства белков.
Структура урока:
I этап: организационный момент;
II этап: подготовка учащихся к активному
усвоению знаний;
III этап: изучение нового материала;
IV этап: закрепление;
V этап: итоги, д/з.
Оборудование: раствор куриного белка,
куриные перья, раствор фенола, спиртовка, спички,
зажим, пробирки, растворы: гидроксида натрия,
сульфата меди, нитрата свинца, концентрированная
азотная кислота.
Ход урока
I этап. Приветствие
II этап
Учитель приводит высказывание Ф.Энгельса о том,
что такое жизнь: “Жизнь есть способ
существования белковых тел, существенным
моментом которого является постоянный обмен
веществ с окружающей их внешней природой….
Причем при прекращении обмена веществ
прекращается и сама жизнь, что приводит к
разложению белка…”.
Ни одно из веществ не выполняет стль
специфических и разнообразных функций в
организме, как белок. В организме человека
имеется более 10 000 видов белков.
Тема нашего урока: Белки с различных точек
зрения.
III этап
. Изучение нового материала
Вопросы.
– Какие соединения называют белками? (Природные
полимеры, мономерами которых являются
аминокислоты)
– Изучение какого процесса помогло установить
строение белков? (Изучение гидролиза белков)
1. Самостоятельная работа учащихся с текстом и
рисунками учебника биологии.
Задание: найти в тексте информацию о том:
– Сколько типов белковых молекул, отличающихся
друг от друга, содержится в организме человека? (5
млн. типов белковых молекул)
– Сколько аминокислот входит в состав белка?
(Двадцать)
– Рассмотрите формулу аминокислоты и ответьте
на вопрос: “Почему аминокислоты являются
амфотерными соединениями? (Потому что содержит
одновременно аминогруппу и карбоксильную
группу, обладающие противоположными свойствами)
– Рассмолтрите схему образования дипептида.
Какие атомы образовали молекулу воды в
результате соединения двух аминокислот? (Водород
от аминогруппы и гидроксогруппа от
карбоксильной группы)
– Сколько уровней организации может иметь
белковая молекула? Назовите эти структуры.
Обсуждение материала учебника.
2. Работа с текстом учебника и рис. 1 по
заполнению таблицы “Структуры белковых
молекул”.
| Структура белковой молекулы | Характеристика структуры | Тип связи, определяющий структуры |
| Первичная | Последовательность аминокислот в полипептидной цепи | Пептидная связь между углеродом кислотной и азотом основной групп |
| Вторичная | Белковая молекула принимает вид спирали или складчатого слоя гармошки | Водородная связь между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот |
| Третичная | Белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика или глобулы | Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи соединяются образуя так называемые дисульфидные связи |
| Четвертичная | Функциональное объединение нескольких молекул белка обладающих третичной структурной организацией. |
3. Составление схемы “Классификация белков”.
По составу
- Простые – протеины (состоят
только из аминокислот): альбумины, глобулины,
гистоны. - Сложные – протеиды (состоят из
аминокислот и небелковой составляющей):
фосфопротеиды, нуклеопротеиды, липопротеиды.
По функциям
- Структурные.
- Каталитические.
- Регуляторные.
- Транспортные.
- Защитные.
- Двигательные.
- Запасательные.
- Токсичные.
- Сигнальные.
По структуре
- Фибриллярные (коллаген).
- Глобулярные (ферменты и гормоны).
- Промежуточные (фибриноген).
4. Практическая работа по изучению химических
свойств белков (работа в парах по инструкциям с
предварительным повторением правил техники
безопасности)
Обсуждение амфотерности белков можно начать с
вопроса: аминокислоты – соединения амфотерные,
будет ли присуще это свойство белкам?
- Растворимость белков. Различная растворимость
белков в воде связана, прежде всего, с их
молекулярной массой. Растворимость в большей
степени зависит также от природы радикалов
аминокислотных звеньев. - Гидролиз белков – разрушение первичной
структуры. В лаборатории этот процесс проводится
в присутствии кислот и щелочей при нагревании. В
организме он проходит под действием ферментов. - Денатурация белков. Необратимая – полное
разрушение пространственной структуры белка.
Денатурация происходит под действием солей
тяжелых металлов, высокой температуры, излучения
– демонстрация видеофрагмента.
Обратимая денатурация – частичное разрушение
пространственной структуры белка. Обратный
процесс называется ренатурация.
- Цветные реакции белков.
Цветные реакции применяются для установления
белковой природы веществ, идентификации белков и
определение их аминокислотного состава в
различных биологических жидкостях. В
клинической лабораторной практике эти методы
используются для определения количества белка в
плазме крови, аминокислот в моче и крови, для
выявления наследственных и приобретенных
патологий обмена у новорожденных.
– Биуретовая реакция на пептидную связь;
– Ксантопротеиновая реакция.
- Горение белков. Учащиеся поджигают шерстяную
нитку и делают вывод.
Вывод. Денатурация приводит к нарушению
антигенной чувствительности белка, а иногда и к
полному блокированию ряда иммунологических
реакций, к инактивации ферментов и нарушению
обмена веществ. Ученые предполагают, что
процессы старения связаны с медленно
протекающей денатурацией. Реакция гидролиза
белков приводит к образованию аминокислот, из
которых в клетках организма образуются белки,
характерные для данного организма.
1. Знакомство с основными функциями белков.
Белки – основная структурная часть любого
живого организма, а также неотъемлемая часть
пищи животных и человека. При исключении из
рациона белкового компонента, несмотря на
достаточную калорийность пищи, у живых
организмов наблюдаются патологические явления:
остановка роста, изменение состава крови и т.д. С
чем же связано огромное значение белков для
живых организмов?
С сообщением “Функции белков в организме”
выступают учащиеся:
– каталитическая функция,
– защитная функция,
– строительная функция,
– сигнальная функция,
– транспортная,
– двигательная.
Вывод. приоритетная роль белков в клетке
объясняется многообразием их функций. Поэтому
они являются основой жизни.
Учащиеся составляют краткий конспект по
выступлениям.
Каталитическая функция белков. Опыт
проводит учитель.
Прилейте по 2 мл Н2О2 в пробирке с
кусочками мяса, картофелем (сырой, вареный).
Запишите наблюдаемые вами явления в таблицу.
Предлагает записать уравнение, выполненной
реакции.
Дайте объяснения вашим наблюдениям.
Что брали? Что делали? Что наблюдали?
Объяснения.
Вывод. При варке картофеля, мяса
произошла денатурация белка фермента каталазы,
разрушилась 3-ая структура белка и это привело в
разрушению активного центра фермента. Выделение
кислорода при действии Н2О2 на сырой
картофель и мясо свидетельствует о проявлении
каталитической функции белка – фермента
каталазы.
2Н2О2 = 2Н2О + О2
2. Выступление учащегося – превращение белков в
организме. В качестве дополнения слово
предоставляется специалистам врачебной
практики (учащиеся заранее готовят сообщения,
опираясь не только на учебную литературу, но и
через беседы с врачами – практиками районной
поликлиники).
Врач-генетик. Сообщение о том, что
генетическими болезнями страдают не только
жертвы этих болезней, но и их семьи. Родителей
часто мучает чувство вины.
Генетические консультации врачей генетиков
могут помочь супругам определить, на сколько
велик риск рождения у них больного ребенка.
В ряде случаев медико-генетические
консультации выявляют у новорожденных или у
грудных детей наследственное предрасположение к
наследственным болезням, возникновение которых
в очень сильной степени зависит от определенных
внешних условий.
Врач-эндокринолог. Сообщение о биохимии
опухолей желудочно–кишечного тракта и их
влиянии на процесс белкового обмена.
Врач-косметолог. Беды нашего организма
отражаются на коже, а особенно на коже лица –
самой уязвимой части тела.
Сообщение о влияние кремов на кожу.
Врач-невропатолог. Сообщение о том, что
эндокринная и нервная системы действуют
координировано, поддерживая постоянство
внутренней среды организма. Взаимодействие
между нервной и эндокринной системами
осуществляется в основном посредством
гипоталамуса. Оказывают стрессы, поэтому
здоровый образ жизни, снижение стрессов является
залогом здоровья.
Врач-терапевт. Белки в иммунной
системе.
Иммунная система – это самостоятельная
система организма, представленная своими
функциями и органами.
Основные функции иммунной системы:
1) распознать “чужое”, разрушить,
нейтрализовать, вывести из организма;
2) обеспечить препятствие внедрению и
размножению чужеродных антигенов;
3) Запомнить строение, свойства “чужого”,
быстрее встречать его как “чужое” и сохранять в
иммунологической памяти;
Начальные события в клеточном взаимодействии
включают два этапа:
Прямое физическое взаимодействие между
клетками, либо действие лиманда (антигена) –
этого белка на клетку. В результате следует
второй этап.
Синтез и секреция биологически активных
веществ на клетку-мишень. Это обеспечивает
формирование иммунных реакций. Белки в крови
обеспечивают защитные реакции организма.
Например, антитела участвуют в формировании
иммунных реакций. Тромбин обеспечивает
свертываемость крови. Иммунная система состоит
из В-системы и Т-системы, иначе происходят сбои в
реализации иммунных реакций. Пагубное влияние на
состояние иммунной системы оказывают внешние
условия (природно-климатические, промышленное
воздействие, изменение места жительства) и
факторы риска (алкоголь, наркотики, курение).
3. Новости из области синтезирования нового
вида белка – сообщение учителя.
США: учёные создали самоорганизующиеся белки.
Исследователи из университета Джона Хопкинса
(Johns Hopkins University) создали новый класс белков,
которые способны самостоятельно собираться в
гель.
Этот гель представляет собой
макромолекулярные белковые сети, погружённые в
воду. При добавлении белков в ёмкость их
подключение к растущей сети происходит
автоматически, за счёт специальных концевых
молекул-модулей, обеспечивающих стыковку.
Эти концевые модули могут быть трёх разных
видов, и “сконструированы” так, чтобы
притягивать друг друга. Так что каждая молекула в
сети соединена с тремя соседями.
В середине нового искусственного белка учёные
научились размещать произвольный набор
аминокислот, способных выдавать определённые
биохимические сигналы живым клеткам. В
частности, это сигналы для поощрения
дифференциации и роста клеток нужного типа.
Эта работа, как рассчитывают американцы,
поможет найти новые методы восстановления
повреждённых (или больных) тканей человека.
IV этап урока:
закрепление
пройденного материала
Для закрепления новых понятий проводится
логический брифинг. Учащимся в течение 3-х мин.
необходимо заполнить таблицу.
Другие названия белка.
Мономеры белка.
Группы атомов, обуславливающие амфотерные
свойства белков.
Связь, поддерживающая I структуру белков.
Структура белка, представляющая спираль.
Полное разрушение пространственных структур
белков.
Реакция, лежащая в основе получения белков.
Гормон поджелудочной железы.
Биологические катализаторы.
Болезнь, вызываемая недостатком инсулина в
организме.
Связи, поддерживающие вторичную структуру
белка?
Структура белка, определяющая биологическую
активность белка.
Процесс взаимодействия белков с водой.
Структура белка, которая разрушается при
нагревании белка с водой.
Структура белка, которая поддерживается
эфирными и дисульфидными мостиками.
Учитель предлагает учащимся самостоятельно
сделать вывод.
Итак, понятие “жизнь” и “белок” неразрывно
связаны. Чтобы ответить на вопрос “что такое
жизнь?”, надо знать, что такое белок. Чем больше о
белках мы узнаем, тем глубже проникаем в понятие
“жизнь”. Насколько многообразны белки,
настолько сложна, загадочна и многолика жизнь.
Подтверждением служат слова Гете: “Я всегда
говорил и не устаю повторять, что мир бы не мог
существовать, если бы был так просто устроен”.
V этап. Итоги, д/з.
Оценивание работы учащихся.
Домашнее задание: § 3.2.1 (учебник биологии) и §
27 (учебник химии).
Задания для проектов (рисунки, рассказы, схемы,
сказки и т.д.):
- Какие характеристики живого (рост, развитие,
раздражимость, размножение, обмен веществ) вы
связали бы со свойствами белков? - Какова взаимосвязь между функциями белков и
необходимостью белковой пищи для человека? - Как белки попадают в организм и что с ними
происходит?
Положительные аспекты урока:
– интерес к предмету;
– взаимосвязь с другими предметами;
– умение делать обобщения, сравнение
(логическое мышление);
– практические навыки для учащихся;
– применение в жизни.
Литература
- В.Б. Захаров, С.Г.Мамонтов, Н.И.Сонин, “Общая
биология” – учебник для 10-11 класса
общеобразовательных учреждений – Дрофа: Москва.
2010 года. - О.С Габриэлян, И.Г.Остроумова “Химия. 10 класс” –
ООО “Дрофа”: Москва. 2009 года.
Приложение 1
Приложение 2
Приложение 3
Источник
Строение белков
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.
Аминокислотный состав белков
Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.
В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).
Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.
Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.
Пептидная связь
Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.
Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).
Пространственная организация белковых молекул
Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.
Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.
Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.
Свойства белков
Купить проверочные работы
по биологии
Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)
могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.
Функции белков
| Функция | Примеры и пояснения |
|---|---|
| Строительная | Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д. |
| Транспортная | Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. |
| Регуляторная | Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. |
| Защитная | В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. |
| Двигательная | Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных. |
| Сигнальная | В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку. |
| Запасающая | В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином. |
| Энергетическая | При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы. |
| Каталитическая | Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе. |
Ферменты
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).
Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).
Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».
Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.
Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.
Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.
При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.
Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.
Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.
Классификация ферментов
По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:
- оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
- трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
- гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
- лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
- изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
- лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).
Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.
Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»
Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»
Смотреть оглавление (лекции №1-25)
Источник