Какие из отмеченных свойств характерны для белков

1.
Какие из отмеченных свойств характерны
для белков

+1.
Коллоидные

-2.
Термостабильность

-3.
Устойчивость к изменениям рН

+4.
Амфотерность

+5.
Денатурация

2.
Какова роль ковалентных связей белков:

+1.
Стабилизируют третичную структуру
белка

-2.
Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию
полипептидной цепи

+3.
Используются при соединении аминокислот
в первичной структуре белка

3.
Для каких белков преобладающей является
бета-структура полипептидной цепи:

-1.
Гемоглобин

+2.
Фиброин шелка

-3.
Миоглобин

-4.
Сывороточный альбумин

4.
Какие связи участвуют в образовании
третичной структуры белка:

-1.
Пептидные

+2.
Водородные

+3.
Ионные

+4.
Дисульфидные

+5.
Ван-дер-Ваальса

5.
Что обеспечивает четвертичная структура
белков:

-1.
Растворимость

-2.
Видовую специфичность

+3.
Кооперативный эффект

6.
Нативная структура белка определяется:

-1.
Первичной структурой

-2.
Вторичной структурой

+3.
Третичной структурой

7.
Генетически детерминирована:

+1.
Первичная структура

-2.
Вторичная структура

-3.
Третичная структура

-4.
Четвертичная структура белка

8.
Какие из отмеченных свойств характерны
для нативных белков:

+1.
Специфическое взаимодействие

-2.
Термостабильность

-3.
Устойчивость к изменению рН

9.
Что обеспечивает первичная структура
белков:

-1.
Растворимость

+2.
Видовую специфичность

-3.
Функциональную активность

+4.
Формирование последующих уровней
структурной организации молекулы

10.
Какое из отмеченных свойств характерно
для денатурированных белков:

-1.
Наличие водородных связей

+2.
Наличие пептидных связей

-3.
Наличие вторичной и третичной структуры

-4.
Гиперхромный эффект

-5.
Хорошая растворимость в воде

11.
Какие белки обладают наибольшей степенью
альфа-спирализации полипептидной цепи:

-1.
Коллаген

-2.
Инсулин

+3.
Гемоглобин

+4.
Миоглобин

-5.
Кератин

12.
Как тип четвертичной структуры влияет
на характер выполняемой белком функции:

-1.
Определяет конформацию молекулы

-2.
Формирует активный центр

+3.
Обеспечивает кооперативный эффект

13.
Какие свойства характерны для белков:

+1.
Амфотерность

-2.
Устойчивость к изменению рН

+3.
Способность вращать плоскость
поляризованного луча

+4.
Термолабильность

14.
Назовите первый этап выделения белков
из ткани:

-1.
Экстракция растворителями

-2.
Выделение индивидуальных белков из
смеси

-3.
Определение молекулярной массы и
проверка гомогенности

+4.
Гомогенизация

-5.
Осветление экстракта

15.
В каком направлении будут перемещаться
белки сыворотки крови при электрофорезе
при рН=8.6

-1.
Катоду

+2.
Аноду

-3.
Остаются на старте

16.
Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы
в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки
цитоплазмы при физиологическом значении
рН=7.36

-1.
+

+2.
–

17.
Какой белок будет выходить первым из
колонки^ заполненной сефадексом – G-100^
если смесь содержит белки с М.м.

+1.
430 тыс

-2.
95 тыс

-3.
10 тыс

18.
Какой метод можно использовать для
группового фракционирования белков:

-1.
Кристаллизацию

+2.
Осаждение органическими растворителями

-3.
Препаративное ультрацентрифугирование

+4.
Высаливание

19.
Какие вещества служат для высаливания
белков:

+1.
Щелочноземельные металлы;

-2.
Сахароза

-3.
Кислоты

-4.
Тяжелые металлы

20.
Какой метод можно использовать для
очистки раствора белка от низкомолекулярных
примесей:

-1.
Высаливание

-2.
Ультрацентрифугирование

-3.
Электрофорез

+4.
Диализ

21.
На чем основан метод гель-фильтрации:

+1.
Различиях молекулярной массы

-2.
Различиях величин заряда

+3.
Различиях формы и размеров молекул

-4.
Различиях растворимости

22.
От чего зависит скорость седиментации
белков:

-1.
От числа растворенных молекул

+2.
От молекулярной массы белков

-3.
От величины заряда белковых молекул

23.
Смесь аминокислот содержащая 1. валин
2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была
подвергнута фракционированию методом
элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие
аминокислоты останутся на линии старта?

+1.
Валин

-2.
Аспарагиновая кислота

-3.
Лизин

24.
На каком свойстве белков основано
фракционирование органическими
растворителями:

-1.
Величине молекулярной массы

-2.
Амфотерности

+3.
Гидратации

-4.
Самосборка

25.
На каких свойствах белков основан метод
аффинной хроматографии:

-1.
Амфотерности

-2.
Способности к ионизации

-3.
Величине молекулярной массы

-4.
Растворимости

+5.
Специфическом взаимодействии с лигандами

26.
Пептидная связь в белках:

+1.
Имеет частично двойной характер

-2.
Является нековалентной

+3.
Невозможно свободное вращение

+4.
Является плоской

-5.
Имеет cis-конформацию в альфа-спирали

27.
Какая из перечисленных аминокислот
является диаминокарбоновой кислотой
(4 группа):

-1.
Лейцин

+2.
Лизин

-3.
Серин

-4.
Глицин

-5.
Пролин

28.
Кроме глицина все аминокислоты^ входящие
в состав белков^ являются:

-1.
Левовращающими изомерами

-2.
Имеют D-конфигурацию

-3.
Оптически неактивны

+4.
Имеют L-конфигурацию

-5.
Являются L- или D-аминокислотами

29.
Какие ферменты обладают относительной
групповой специфичностью:

-1.
D-оксидаза

-2.
Липаза

+3.
Пепсин

-4.
Уреаза

+5.
Трипсин

30.
Как называется дополнительная группа
фермента^ прочно связанная с его белковой
частью:

-1.
Кофактор

-2.
Кофермент

-3.
Холофермент

-4.
Апофермент

+5.
Простетическая группа

31.
При какой температуре ферменты
денатурируют:

-1.
0 °С

+2.
80-100 °С

-3.
20-30 °С

-4.
30-40 °С

32.
Какие изоформы лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в сердце:

+1.
ЛДГ1

+2.
ЛДГ2

-3.
ЛДГ3

-4.
ЛДГ4

-5.
ЛДГ5

33.
Какие свойства присущи как неорганическим
катализаторам^ так и ферментам
одновременно:

+1.
Не сдвигают подвижного равновесия

-2.
Высокая специфичность

+3.
Влияют только на скорость химической
реакции

-4.
Регулируемость количества и активности

-5.
Физиологические условия протекания

34.
К какому классу относят ферменты^
катализирующие синтез органических
веществ из двух исходных молекул с
использованием АТФ:

-1.
Лиазы

+2.
Лигазы

-3.
Оксидоредуктазы

-4.
Трансферазы

35.
Какая температура является оптимальной
для действия большинства ферментов:

-1.
50-60 °С

-2.
15-20 °С

-3.
80-100 °С

+4.
35-40 °С

36.
Если константа Михаэлиса велика^ то для
достижения 1/2 Vmax потребуется:

-1.
Мало субстрата

+2.
Много субстрата

-3.
Количество субстрата не играет роли

37.
Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает
на графике зависимости скорости
ферментативной реакции от концентрации
субстрата:

-1.
Реакцию нулевого порядка

-2.
Реакцию смешанного порядка

+3.
Реакцию первого порядка

-4.
Всю кривую

38.
Чем выше константа Михаэлиса^ тем
сродство фермента к субстрату:

-1.
Выше

+2.
Ниже

-3.
Остается неизменным

39.
Какой фермент обладает абсолютной
специфичностью:

-1.
Химотрипсин

-2.
Пепсин

+3.
Уреаза

-4.
Липаза

-5.
L-оксидаза

40.
Как называется участок молекулы фермента^
ответственный одновременно и за
присоединение вещества^ подвергающегося
ферментативному действию^ и за
осуществление ферментативного катализа:

-1.
Гидрофобный центр

-2.
Каталитический центр

+3.
Активный центр

-4.
Адсорбционный центр

-5.
Аллостерический центр

41.
При каком рН большинство ферментов
проявляют максимальную активность:

-1.
Кислом^ рН=1.5-2.0

-2.
Щелочном, рН=8.0-9.0

+3.
Близком к нейтральному

-4.
Только при рН=7^0

42.
Какие изоферменты лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в печени:

-1.
ЛДГ1

-2.
ЛДГ2

-3.
ЛДГ3

+4.
ЛДГ4

+5.
ЛДГ5

43.
Как ферменты влияют на энергию активации:

-1.
Увеличивают

+2.
Уменьшают

-3.
Не изменяют

44.
К какому классу относятся ферменты^
катализирующие внутримолекулярный
перенос группы:

-1.
Оксидоредуктазы

-2.
Лиазы

+3.
Изомеразы

-4.
Трансферазы

45.
Какое значение рН является оптимальным
для пепсина:

+1.
1-2

-2.
3-5

-3.
5-7

-4.
Близкое к нейтральному

46.
Сродство фермента к субстрату
характеризует:

-1.
Константа седиментации

+2.
Константа Михаэлиса

-3.
Константа равновесия

47.
Уравнение Холдейна и Бриггса описывает
на графике зависимости скорости
химической реакции от концентрации
субстрата:

-1.
Реакцию первого порядка

+2.
Всю кривую

-3.
Реакцию нулевого порядка

-4.
Реакцию смешанного порядка

48.
График^ построенный по уравнению
Лайнуивера и Берка^ позволяет точно
определить:

-1.
Концентрацию фермента

+2.
Константу Михаэлиса

-3.
Концентрацию субстрата

-4.
Скорость реакции

+5.
Максимальную скорость реакции

49.
Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ)
уменьшается при:

-1.
Инфаркте миокарда

+2.
Гепатите

-3.
Подагре

50.
Органоспецифичными для печени являются
ферменты:

+1.
Аргиназа

-2.
Альдолаза Ф-1,6-БФ

-3.
Кислая фосфатаза

-4.
Гистидаза

51.
Ферментом мембранного происхождения
в сыворотке крови является:

-1.
Липаза

+2.
гамма-глутаминилтрансфераза

-3.
Орнитинкарбамоилтрансфераза

-4.
Гексокиназа

52.
Для заместительной терапии используются
ферменты:

-1.
Лактатдегидрогеназа

-2.
Катехол-О-метилтрансфераза

+3.
Пепсин

-4.
Фосфолипаза С

53.
К аминокислотам с гидрофобными радикалами
относятся:

+1.
лейцин

+2.
валин

-3.
аспарагиновая кислота

-4.
лизин

-5.
аргинин

54.
Радикалы аминокислот взаимодействуют
при образовании:

-1.
первичной структуры

-2.
вторичной структуры

+3.
третичной структуры

55.
Какие реакции будут положительны с
пептидом цис-фен-глу-три:

+1.
биуретовая

+2.
ксантопротеиновая

+3.
Фоля

56.
В образовании водородных связей могут
участвовать радикалы аминокислот:

+1.
асн

+2.
глн

+3.
сер

-4.
ала

-5.
лей

57.
Порядок чередования аминокислот в
белках обуславливает:

+1.
первичная структура

-2.
вторичная структура

-3.
третичная структура

-4.
четвертичная структура

58.
Наименование структуры^ стабилизируемой
водородными связями между пептидными
группировками:

-1.
первичная

+2.
вторичная

-3.
третичная

-4.
четвертичная

59.
Пространственное расположение и характер
взаимодействия пептидных цепей в
олигомерном белке характеризует:

-1.
первичную структуру

-2.
вторичную структуру

-3.
третичную структуру

+4.
четвертичную структуру

60.
Конформация полипептидной цепи^
стабилизируемая связями между радикалами
аминокислот^ является:

-1.
первичной структурой

-2.
вторичной структурой

+3.
третичной структурой

-4.
четвертичной структурой

61.
С миоглобином могут взаимодействовать:

+1.
кислород

-2.
оксид азота

-3.
перекись водорода

-4.
углекислый газ

62.
Каким количеством аминокислот отличаются
гемоглобины A и S:

+1.
1

-2.
3

-3.
5

-4.
7

-5.
9

63.
Для ферментов^ обладающих абсолютной
специфичностью^ характерно:

+1.
превращение одного единственного
субстрата

-2.
превращение группы субстратов с
одинаковым типом связей

-3.
превращение стереоизомеров одного типа

64.
Для точного количественного определения
величины максимальной скорости реакции
предпочтителен график^ построенный по
уравнению:

-1.
Михаэлиса-Ментен

-2.
Холдейна-Бриггса

+3.
Лайнуивера-Бэрка

65.
Для точного количественного определения
величины константы Михаэлиса предпочтителен
график^ построенный по уравнению:

-1.
Михаэлиса-Ментен

-2.
Холдейна-Бриггса

+3.
Лайнуивера-Бэрка

66.
Линейная зависимость скорости реакции
от концентрации фермента достигается
при:

-1.
недостатке субстрата

-2.
равном количестве субстрата и фермента

+3.
избытке субстарата

67.
Какие цветные реакции можно использовать
для обнаружения белков:

+1.
биуретовую

+2.
ксантопротеиновую

+3.
Миллона

-4.
Либермана-Бурхарда

68.
Превращения пирувата в лактат отличаются
по скорости в мышце сердца и печени^
поскольку лактатдегидрогеназа в этих
органах:

+1.
представлена разными изоформами

-2.
имеет разные кофакторы

-3.
расположена в разных компартментах

69.
Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ
катализируется ферментами класса:

-1.
оксидоредуктаз

-2.
трансфераз

-3.
гидролаз

-4.
лиаз

-5.
изомераз

+6.
лигаз

70.
Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид
+НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:

+1.
оксидоредуктазы

-2.
трансферазы

-3.
гидролазы

-4.
лиазы

-5.
изомеразы

-6.
лигазы

71.
Реакция триглицериды+вода – глицерин+жирные
кислоты катализируется ферментом
класса:

-1.
оксидоредуктаз

-2.
трансфераз

+3.
гидролаз

-4.
лиаз

-5.
изомеразы

-6.
лигазы

72.
Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат
катализируется ферментом класса:

-1.
оксидоредуктаз

-2.
трансфераз

-3.
гидролаз

-4.
лиаз

+5.
изомераз

-6.
лигаз

73.
Активность фосфорилазы изменяется
благодаря:

+1.
фосфорилированию-дефосфорилированию

-2.
аминированию-дезаминированию

-3.
денатурации-ренативации

74.
Для очистки поверхности ран используют:

-1.
альдолазу

-2.
гексокиназу

+3.
трипсин

-4.
лактатдегидрогеназу

-5.
фосфоглюкомутазу

75.
Для уменьшения антигенных свойств
ферментов-лекарственных препаратов
используют:

-1.
частичный протеолиз ферментов

-2.
тепловую денатурацию

+3.
инкапсулирование

+4.
применение протеолипосом

76.
Ферменты – аналитические реагенты для
определения субстратов должны обладать:

+1.
абсолютной специфичностью

-2.
аллостерическим центром

-3.
чувствительностью к тяжелым металлам

-4.
зависимостью от АТФ

77.
Для снятия повязки с поверхности раны
используют слабый раствор перекиси
водорода в расчете на действие:

+1.
каталазы

-2.
глутаматдегидрогеназы

-3.
супероксиддисмутазы

-4.
трипсина

-5.
гиалуронидазы

78.
В состав гистонов входят положительно
заряженные аминокислоты:

+1.
лизин

+2.
аргинин

-3.
аланин

-4.
тирозин

-5.
триптофан

79.
Какие ферменты обладают относительной
групповой специфичностью:

-1.
D-оксидаза

-2.
Липаза

+3.
Пепсин

-4.
Уреаза

+5.
Трипсин

80.
Как называется дополнительная группа
фермента прочно связанная с его белковой
частью:

-1.
Кофактор

-2.
Кофермент

-3.
Холофермент

-4.
Апофермент

+5.
Простетическая группа

81.
При какой температуре ферменты
денатурируют:

-1.
0 С

+2.
80-100 С

-3.
20-30 С

-4.
30-40 С

82.
Какие изоформы лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в сердце:

+1.
ЛДГ1

+2.
ЛДГ2

-3.
ЛДГ3

-4.
ЛДГ4

-5.
ЛДГ5

83.
Какие свойства присущи как неорганическим
катализаторам^ так и ферментам
одновременно:

+1.
Не сдвигают подвижного равновесия

-2.
Высокая специфичность

+3.
Влияют только на скорость химической
реакции

-4.
Регулируемость количества и активности

-5.
Физиологические условия протекания

84.
К какому классу относят ферменты^
катализирующие синтез органических
веществ из двух исходных молекул с
использованием АТФ:

-1.
Лиазы

+2.
Лигазы

-3.
Оксидоредуктазы

-4.
Трансферазы

85.
Какая температура является оптимальной
для действия большинства ферментов:

-1.
50-60 С

-2.
15-20 С

-3.
80-100 С

+4.
35-40 С

86.
Если константа Михаэлиса велика^ то для
достижения 1/2 Vmax потребуется:

-1.
Мало субстрата

+2.
Много субстрата

-3.
Количество субстрата не играет роли

87.
Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает
на графике зависимости скорости
ферментативной реакции от концентрации
субстрата:

-1.
Реакцию нулевого порядка

-2.
Реакцию смешанного порядка

+3.
Реакцию первого порядка

-4.
Всю кривую

88.
Чем выше константа Михаэлиса^ тем
сродство фермента к субстрату:

-1.
Выше

+2.
Ниже

-3.
Остается неизменным

89.
Какой фермент обладает абсолютной
специфичностью:

-1.
Химотрипсин

-2.
Пепсин

+3.
Уреаза

-4.
Липаза

-5.
L-оксидаза

90.
Как называется участок молекулы фермента
ответственный одновременно и за
присоединение вещества^ подвергающегося
ферментативному действию^ и за
осуществление ферментативного катализа:

-1.
Гидрофобный центр

-2.
Каталитический центр

+3.
Активный центр

-4.
Адсорбционный центр

-5.
Аллостерический центр

91.
При каком рН большинство ферментов
проявляют максимальную активность:

-1.
Кислом рН=1.5-2.0

-2.
Щелочном рН=8.0-9.0

+3.
Близком к нейтральному”

-4.
Только при рН=7.0

92.
Какие изоферменты лактатдегидрогеназы
локализованы преимущественно в печени:

-1.
ЛДГ 1

-2.
ЛДГ 2

-3.
ЛДГ 3

+4.
ЛДГ 4

+5.
ЛДГ 5

93.
Как ферменты влияют на энергию активации:

-1.
Увеличивают

+2.
Уменьшают

-3.
Не изменяют

94.
К какому классу относятся ферменты^
катализирующие внутримолекулярный
перенос группы:

-1.
Оксидоредуктазы

-2.
Лиазы

+3.
Изомеразы

-4.
Трансферазы

95.
Какое значение рН является оптимальным
для пепсина:

+1.
1-2

-2.
3-5

-3.
5-7

-4.
Близкое к нейтральному

96.
Сродство фермента к субстрату
характеризует:

-1.
Константа седиментации

+2.
Константа Михаэлиса

-3.
Константа равновесия

97.
Уравнение Холдейна и Бриггса описывает
на графике зависимости скорости
химической реакции от концентрации
субстрата:

-1.
Реакцию первого порядка

+2.
Всю кривую

-3.
Реакцию нулевого порядка

-4.
Реакцию смешанного порядка

98.
График^ построенный по уравнению
Лайнуивера и Берка^ позволяет точно
определить:

-1.
Концентрацию фермента

+2.
Константу Михаэлиса

-3.
Концентрацию субстрата

-4.
Скорость реакции

+5.
Максимальную скорость реакции

99.
Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ)
уменьшается при:

-1.
Инфаркте миокарда

+2.
Гепатите

-3.
Подагре

100.
Органоспецифичными для печени являются
ферменты:

+1.
Аргиназа

-2.
Альдолаза Ф-1,6-БФ

-3.
Кислая фосфатаза

-4.
Гистидаза

101.
Ферментом мембранного происхождения
в сыворотке крови является:

-1.
Липаза

+2.
гамма-глутаминилтрансфераза

-3.
Орнитинкарбамоилтрансфераза

-4.
Гексокиназа

102.
Для заместительной терапии используются
ферменты:

-1.
Лактатдегидрогеназа

-2.
Катехол-О-метилтрансфераза

+3.
Пепсин

-4.
Фосфолипаза С

103.
К антиметаболитам относят ингибиторы
ферментативных реакций:

+1.
Конкурентные

-2.
Неконкурентные

-3.
Бесконкурентные

-4.
Аллостерические

104.
При действии конкурентных ингибиторов:

-1.
Vmax постоянна^ Km уменьшается

+2.
Vmax постоянна, Km увеличивается

-3.
Vmax уменьшается, Km увеличивается

-4.
Vmax уменьшается^ Km уменьшается

105.
При действии неконкурентных ингибиторов:

+1.
Vmax уменьшается^ Km постоянна

-2.
Vmax постоянна, Km уменьшается

-3.
Vmax уменьшается^ Km увеличивается