В каких клетках организма человека содержится молекула белка

Основной элемент построения белка, свойственного человеческой клетке, — это аминокислоты. Аминокислоты (амино-кислоты) — класс органических соединений, основные элементы построения растительных и животных белков. Их мы получаем только из растительного мира. Однако, слишком много протеина (белков) в организме так же опасно, как и недостаточное его количество. Значит, возникают две противоположные проблемы. Где взять белок и что делать, чтобы не перегружать белком организм?

Существует закон: при любом избытке белка в организме человека (или животного) белок должен быть сожжен, если даже организм не нуждается в теплообразовании. Это необходимо потому, что неусвоенный белок превращается в ядовитые вещества (птомаины).

Но на утилизацию белка, на вынужденное его уничтожение уходит энергия организма, а это приводит к тому, что другие вещества, например жиры и углеводы, которые при избытке также превращаются в жиры, уже исключаются из сгорания и откладываются в теле непереваренными, следовательно, они очень скоро становятся гнилью (токсинами). Это ведет к излишнему весу, тучности, сердечно-сосудистым и онкологическим заболеваниям.

При чрезмерном введении в пищу углеводов и жиров срабатывает инстинкт самосохранения: организм борется с ними либо потерей аппетита, либо рвотой. Если же излишек этих продуктов в организме все же имеется, происходит очень незначительное их расщепление, и непереваренные частицы поступают в толстую кишку, где начинают скапливаться каловыми массами.

Толстая кишка богата кровеносными сосудами, через которые продолжается всасывание (даже из каловых комьев) продуктов разложения. С током крови они разносятся по всему организму, отравляя его. Поэтому следует опасаться избытка любой пищи, а не только тяжелоусвояемой, или калорийной.

Белок — самый сложный из всех элементов питания. Его усвоение и использование наиболее затруднено. Для переваривания белковой пищи требуется больше энергии, чем для любой другой. Всякая пища, за исключением фруктов, проходит весь желудочно-кишечный тракт за 25—30 часов. Если вы ели мясо, то это время увеличивается более чем в 2 раза. Чем больше белка вы съедаете, тем меньше энергии у организма остается для других необходимых процессов, в том числе таких, как удаление токсичных отходов.

Сколько белка необходимо организму человека ежедневно?

Современные исследования показывают, что взрослому человеку необходимо всего 23— 25 г белка в день. Чтобы пополнить использованный запас, необходимо 700 г. белка в месяц. Многие превышают это количество, вынуждая организм тратить драгоценную энергию Жизни, которая могла бы быть использована на очищение (т.е. самолечение).

Протеины (белки) не являются первостепенно важной составной частью пищи. Все ее компоненты одинаково необходимы и важны: витамины, микроэлементы, углеводы, жирные кислоты, ферменты, клетчатка, вода и т. д. Традиционно считается, что мясо — основной источник белка. Но откуда берут белки для себя самые сильные животные на планете: слон, бык, лошадь, мул, буйвол, — которые едят траву, листья, фрукты? Серебристая горилла сильнее человека раз в 30, но она питается только зеленью и фруктами.

Самое любопытное, что белки не образуются в организме из протеинов, получаемых с пищей. Протеины образуются из содержащихся в пище аминокислот. Организм человека не может использовать или усвоить белок в его первоначальном состоянии, каким он содержится в мясных продуктах. Вначале наш организм должен переварить и расщепить поступивший в него белок на составляющие аминокислоты. Только затем эти аминокислоты могут быть использованы для получения необходимого количества протеина.

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты — важный компонент пищи.Существует 25 разновидностей аминокислот. Все они жизненно важны. Если вы регулярно едите фрукты, овощи, семена, то получаете все аминокислоты, требующиеся организму для образования необходимого количества протеина, так же получают протеин и другие млекопитающие, не употребляющие мяса.

Все питательные вещества образуются в царстве растений. Животные не могут сами создавать источники протеина. Только растения способны синтезировать аминокислоты из воздуха, воды, света, элементов Земли, а животные и люди зависят от растительного протеина и получают его или непосредственно, когда едят растительную пищу, или косвенно, когда едят мясо травоядного животного. В мясе нет никаких важных аминокислот, которые животное или человек не получали бы от растений. Именно поэтому, кроме редких исключений, хищные животные не едят мясо хищников, питающихся только мясом, они инстинктивно употребляют в пищу травоядных.

Поэтому нашей заботой должна стать не животная, а растительная пища, богатая аминокислотами.

Потребность в белках (аминокислотах). Продукты, содержащие белок (аминокислоты)

После слюнного, желудочно-кишечного переваривания пища разлагается на следующие составляющие: белки превратятся в пептоны, жиры — в млечную эмульсию, а сахара — в глюкозу. Вместе с кровью и лимфой аминокислоты циркулируют по кровеносной и лимфатической системам.

Как только появится необходимость в аминокислотах, организм получает их из крови и лимфы. Такую непрерывную циркуляцию достаточного запаса аминокислот называют «банком» аминокислот. Этот «банк» открыт 24 часа в сутки. Печень и клетки непрерывно «делают вклады» и «берут» обратно аминокислоты, в зависимости от концентрации их в крови.

Если уровень аминокислот в крови высок, печень накапливает и хранит их «до востребования». Когда этот уровень падает вследствие того, что клетки их разбирают, печень выдает в кровеносную систему какое- то количество припасенных аминокислот.

Клетки также обладают способностью накапливать аминокислоты. Содержание в крови аминокислот должно быть постоянным. Если же оно снижается или какие-то другие клетки нуждаются в особых аминокислотах, клетки способны высвобождать те аминокислоты, которые были припасены. Многие клетки организма синтезируют аминокислоты больше, чем необходимо для поддержания жизнедеятельности, и могут вновь превращать свои протеины в аминокислоты и делать вклады в «банк» аминокислот. Поэтому, как показали исследования, не обязательно употреблять белки в чистом виде, при каждом приеме пищи или даже каждый день.

Девять необходимых аминокислот организм получает из внешних источников питания. Большая часть этих кислот содержится во всех фруктах и овощах. Существуют фрукты и овощи, которые содержат все аминокислоты, не производимые организмом. Это — морковь, брюссельская, белокочанная, цветная капуста, кукуруза, огурцы, баклажаны, груши, картофель, помидоры; все виды орехов, семечки подсолнуха и кунжута, арахис, соевые, бобы.

При этом из растений мы усваиваем гораздо легче и больше аминокислот, чем из мясной пищи. Вот почему гораздо легче сохранить здоровье, питаясь растительной пищей. Можно употреблять некоторое количество мяса и оставаться здоровыми. Вопрос в том, обязательно ли люди должны есть мясо. Выяснилось, что нет. Необязательно!

Примечание: с информацией в этой статье не согласен, но посыл “не есть животных” – хороший. Оставлю её тут.

Белки — это строительные материалы и живые нано-машины нашего тела. По сравнению с липидами и углеводами белки являются наиболее важными для организма.

Каждый из сотен тысяч разных белков обладает неповторимой пространственной структурой. И у каждого белка своя задача и функция. Есть белки костной и мышечной ткани, белки тканей кожи и мозга. Белки ферменты и рецепторы.

Если в организме отсутствует хотя бы один белок (например, белковый гормон инсулин), жизнь человека в опасности, так как инсулин оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях. Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в крови.

Белки — это самые сложные молекулярные системы, имеющиеся в природе.

Кроме углерода, кислорода, водорода и азота в состав белков могут входить сера, фосфор, железо.

Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты.

Среди двухсот известных аминокислот только 20 из них участвуют во внутриклеточном синтезе белков. Их называют протеиногенными или стандартными аминокислотами. Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих.

Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, может быть образовано вот такое число комбинаций различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением.

Все аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека, к ним относят: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, глицин, глутамин, глутаминовую кислоту, пролин, серин, тирозин и цистеин.

Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и должны в обязательном порядке поступать с пищей. Это валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Содержатся они в основном в продуктах животного происхождения.

Для удобства названия аминокислот имеют общепринятые сокращения.

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (─ ) с основными свойствами, другая —карбоксильной группой (─COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, которая называется радикалом (в формулах она обычно обозначается большой латинской буквой R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Аминокислоты соединяются между собой. Так образуется молекула, которая представляет собой пептид. Эта реакция называется (полимеризацией). В процессе полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной. Это связь между атомами углерода и азота.

Поскольку на одном конце дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа, дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты.

Также белки могут состоять и из большого числа аминокислотных остатков. И, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

В состав белка может входить одна, две и более полипептидные цепи. Например, в молекуле инсулина — две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырёх цепей.

Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды, содержащие не белковую часть. Например, гемоглобин.

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве небелкового компонента здесь выступает особая пигментная группа, содержащая железо, — гем.

Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1и β2.

Четвертичная структура гемоглобина придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода.

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии. В эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина.

Эритроцит при этом приобретает форму серпа. Из-за этого малярийный плазмодий не проникает в эритроцит и не питается белком-гемоглобином. Изменение в форме эритроцита приводит к заболеванию ─ серповидноклеточной анемии.

Если белки состоят только из аминокислот, то их называют простыми.

Если в состав белков входят компоненты неаминокислотной природы, то такие белки относят к сложным.

Если в состав сложных белков входят углеводы, то их называют «гликопротеиды». Если входят липиды — то «липопротеиды», а если нуклеиновые кислоты — «нуклеопротеиды».

Именно строение белковых молекул определяет многообразие функций белков и их особую роль в жизненных процессах. Поэтому исследование структуры белков ─ самая важная стадия познания явлений, происходящих в живой клетке.

Белок можно выявить при помощи его денатурации. Денатурация — это утрата белковой молекулой своей первоначальной структуры.

Денатурация может возникать под воздействием нагревания (температуры), химических веществ (например, кислот, оснований, органических растворителей), обезвоживания, облучения и других факторов, в результате которых свойство белковых молекул резко изменяется.

Зажигаем спиртовку, наливаем в демонстрационную пробирку каллоидный раствор белка в дистиллированной воде. Закрепляем пробирку в держалке и осторожно нагреваем содержимое пробирки. Уже при небольшом нагревании хорошо видны изменения, происходящие в растворе. Он перестаёт быть прозрачным, появляется белый осадок. Это и есть свернувшийся белок. Температура (нагревание) вызывает свёртывание коллоидного раствора белка.

Следующий опыт

В пробирку с коллоидным раствором белка в дистиллированной воде добавляем разбавленный раствор азотной кислоты. Признак реакции — образование осадка. Белок денатурирован.

Третий опыт

Денатурация белка происходит и под действием растворов солей тяжёлых металлов. К раствору белка добавляем раствор сульфата меди. Признаком реакции является образование белого непрозрачного осадка. Это и есть денатурированный белок.

Обнаружив белок, мы ничего не можем сказать о его составе, структуре, свойствах. Что бы ответить на все эти вопросы, необходимо, прежде всего, выделить белок — получить его в чистом виде. Существует множество методов получения белков в чистом виде.

Процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру, называется ренатурацией.

Уровни организации белковой молекулы

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы —конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации.

Последовательное чередование различных аминокислотных звеньев в полипептидной цепи называется — первичной структурой белковой молекулы. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Молекула белка обладает определённой пространственной формой — это вторичная структура. Такая структура поддерживается водородными связями. Водородные связи возникают межу амино- и карбоксильными группами амикислотных остатков полипептидной цепи.

Водородные связи фиксируют различные пространственные структуры. Хотя они и малопрочные, но из-за того, что их большое количество, — вторичная структура белка достаточно прочна. Части белковой молекулы могут организовываться в спираль или в другие виды вторичной структуры.

Третичная структура белка имеет вид клубка (глобулы). Третичная структура — это трёхмерная организация белковой молекулы. Она поддерживается водородными и дисульфидными (-S-S-) связями между остатками цисцеина (аминокислоты), а также гидрофобными взаимодействиями.

Существует и четвертичная структура белка. Однако она характерна не для всех молекул белка. Четвертичная структура возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови состоит из четырёх таких субъединиц.

Как вы уже поняли, белки многочисленны и многообразны. И у каждого белка своя задача и функция.

Структурная функция белков

Так как белки являются основой всех биологических мембран, они выполняют строительную функцию.

Белок коллаген — важный составной компонент соединительных тканей.

Эластин — эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.

Кератин — фибриллярный белок, обладающий механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и роговой чехол, который покрывает клюв птиц.

Ферментативная функция белков

Ферменты — вещества белковой природы. Их молекулы состоят в основном из аминокислотных звеньев. Ферменты специфичны для каждого вещества. Основная функция их — это ускорение биохимических реакций организма, реакций распада и синтеза.

Они действуют в строго определённой последовательности. Почему так? Дело в том, что избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Ферменты имеют специфические активные участки (центры), с которыми связываются субстраты.

Форма и химическое строение активного центра таково, что с ним могут связаться только определённые молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, как ключ к замку.

Связывание субстрата осуществляется именно в активном центре фермента. Одни ферментные системы направляют процессы биосинтеза. Этот процесс требует затрат энергии.

Другие ферментные системы регулируют распад и окисление веществ. При этих реакциях энергия выделяется.

На заключительном этапе химической реакции комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента.

Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества — субстрата.

Многие ферменты, как мы уже сказали, представлены белковыми молекулами. Другие состоят не только из белка, но и из небелкового соединения (кофермента). В качестве кофермента могут выступать различные вещества, но, как правило, это витамины и ионы металлов.

Отсутствие витамина в пище сначала приводит к недостаточному образованию кофермента, а без него не может работать (активироваться) соответствующий фермент. Поэтому скорость биохимической реакции, за которую отвечает этот фермент, значительно падает. Итогом этого становится нарушение обмена веществ.

Транспортная функция белков имеет важное значение. Так, гемоглобин переносит кислород из лёгких к клеткам других тканей.

В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ.

Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.

Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения.

Например, на проникновение в организм чужеродных белков реагирует иммунная система организма. Она бросает против них целую армию своих белков, так называемых антител. Антитела являются особым классом гликопротеинов, имеющихся на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов.

При помощи антиген-связывающих участков антитела присоединяются к вирусам и бактериям, чужеродным белкам, препятствуя их размножению.

Ещё один важный белок нашего организма — интерферон — универсальный противовирусный белок.

Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами.

Регуляторная функция белков присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является упомянутый выше инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.

Но в качестве источника энергии белки используются в последнюю очередь, после углеводов и жиров. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Таким образом, роль белков огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счёте набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.

Скачать этот видеоурок вы можете на странице:
https://videouroki.net/blog/vidieourok-po-biologhii-bielki.html

#videouroki_net #полезное_для_учителей #бесплатные_материалы_учителю #видеоурок #Белки