Какими химическими свойствами обладают белки
Áåëêè – ïðèðîäíûå ïîëèïåïòèäû ñ îãðîìíîé ìîëåêóëÿðíîé ìàññîé. Îíè âõîäÿò â ñîñòàâ âñåõ æèâûõ îðãàíèçìîâ è âûïîëíÿþò ðàçëè÷íûå áèîëîãè÷åñêèå ôóíêöèè.
Ñòðîåíèå áåëêà.
Ó áåëêîâ ñóùåñòâóåò 4 óðîâíÿ ñòðîåíèÿ:
- ïåðâè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà – ëèíåéíàÿ ïîñëåäîâàòåëüíîñòü àìèíîêèñëîò â ïîëèïåïòèäíîé öåïè, ñâåðíóòûõ â ïðîñòðàíñòâå:
- âòîðè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà – êîíôîðìàöèÿ ïîëèïåïòèäíîé öåïè, ò.ê. ñêðó÷èâàíèå â ïðîñòðàíñòâå çà ñ÷åò âîäîðîäíûõ ñâÿçåé ìåæäó NH è ÑÎ ãðóïïàìè. Åñòü 2 ñïîñîáà óêëàäêè: α-ñïèðàëü è β– ñòðóêòóðà.
α-ñïèðàëü Íà îäíîì âèòêå óêëàäûâàþòñÿ 4 àìèíîêèñëîòíûõ îñòàòêà, êîòîðûå íàõîäÿòñÿ ñíàðóæè ñïèðàëè. |
β-ñòðóêòóðà. Ïîëèïåïòèäíàÿ öåïü ðàñòÿíóòà, åå ó÷àñòêè ðàñïîëàãàþòñÿ ïàðàëëåëüíû äðóã äðóãó è óäåðæèâàþòñÿ âîäîðîäíûìè ñâÿçÿìè. |
- òðåòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà – ýòî òðåõìåðíîå ïðåäñòàâëåíèå çàêðó÷åííîé α-ñïèðàëü èëè β-ñòðóêòóðû â ïðîñòðàíñòâå:
Ýòà ñòðóêòóðà îáðàçóåòñÿ çà ñ÷åò äèñóëüôèäíûõ ìîñòèêîâ –S-S- ìåæäó öèñòåèíîâûìè îñòàòêàìè.  îáðàçîâàíèè òàêîé ñòðóêòóðû ó÷àñòâóþò ïðîòèâîïîëîæíî çàðÿæåííûå èîíû.
- ÷åòâåðòè÷íàÿ ñòðóêòóðà áåëêà îáðàçóåòñÿ çà ñ÷åò âçàèìîäåéñòâèÿ ìåæäó ðàçíûìè ïîëèïåïòèäíûìè öåïÿìè:
Ñèíòåç áåëêà.
 îñíîâå ñèíòåçà ëåæèò òâåðäîôàçíûé ìåòîä, â êîòîðîì ïåðâàÿ àìèíîêèñëîòà çàêðåïëÿåòñÿ íà ïîëèìåðíîì íîñèòåëå, à ê íåé ïîñëåäîâàòåëüíî ïîäøèâàþòñÿ íîâûå àìèíîêèñëîòû. Ïîñëå ïîëèìåð îòäåëÿþò îò ïîëèïåïòèäíîé öåïè.
Ôèçè÷åñêèå ñâîéñòâà áåëêà.
Ôèçè÷åñêèå ñâîéñòâà áåëêà îïðåäåëÿþòñÿ ñòðîåíèåì, ïîýòîìó áåëêè äåëÿò íà ãëîáóëÿðíûå (ðàñòâîðèìûå â âîäå) è ôèáðèëëÿðíûå (íåðàñòâîðèìûå â âîäå).
Õèìè÷åñêèå ñâîéñòâà áåëêîâ.
1. Äåíàòóðàöèÿ áåëêà (ðàçðóøåíèå âòîðè÷íîé è òðåòè÷íîé ñòðóêòóðû ñ ñîõðàíåíèåì ïåðâè÷íîé). Ïðèìåð äåíàòóðàöèè – ñâåðòûâàíèå ÿè÷íûõ áåëêîâ ïðè âàðêå ÿèö.
2. Ãèäðîëèç áåëêîâ – íåîáðàòèìîå ðàçðóøåíèå ïåðâè÷íîé ñòðóêòóðû â êèñëîì èëè ùåëî÷íîì ðàñòâîðå ñ îáðàçîâàíèåì àìèíîêèñëîò. Òàê ìîæíî óñòàíîâèòü êîëè÷åñòâåííûé ñîñòàâ áåëêîâ.
3. Êà÷åñòâåííûå ðåàêöèè:
Áèóðåòîâàÿ ðåàêöèÿ – âçàèìîäåéñòâèå ïåïòèäíîé ñâÿçè è ñîëåé ìåäè (II) â ùåëî÷íîì ðàñòâîðå. Ïî îêîí÷àíèþ ðåàêöèè ðàñòâîð îêðàøèâàåòñÿ â ôèîëåòîâûé öâåò.
Êñàíòîïðîòåèíîâàÿ ðåàêöèÿ – ïðè ðåàêöèè ñ àçîòíîé êèñëîòîé íàáëþäàåòñÿ æåëòîå îêðàøèâàíèå.
Áèîëîãè÷åñêîå çíà÷åíèå áåëêà.
1. Áåëêè – ñòðîèòåëüíûé ìàòåðèàë, èç íåãî ïîñòðîåíû ìûøöû, êîñòè, òêàíè.
2. Áåëêè – ðåöåïòîðû. Ïåðåäàþò è âîñïðèíèìàþò ñèãíàë, ïîñòóïàþùèõ îò ñîñåäíèõ êëåòîê èç îêðóæàþùåé ñðåäû.
3. Áåëêè èãðàþò âàæíóþ ðîëü â èììóííîé ñèñòåìå îðãàíèçìà.
4. Áåëêè âûïîëíÿþò òðàíñïîðòíûå ôóíêöèè è ïåðåíîñÿò ìîëåêóëû èëè èîíû â ìåñòî ñèíòåçà èëè íàêîïëåíèÿ. (Ãåìîãëîáèí ïåðåíîñèò êèñëîðîä ê òêàíÿì.)
5. Áåëêè – êàòàëèçàòîðû – ôåðìåíòû. Ýòî î÷åíü ìîùíûå ñåëåêòèâíûå êàòàëèçàòîðû, êîòîðûå óñêîðÿþò ðåàêöèè â ìèëëèîíû ðàç.
Åñòü ðÿä àìèíîêèñëîò, êîòîðûå íå ìîãóò ñèíòåçèðîâàòüñÿ â îðãàíèçìå – íåçàìåíèìûå, èõ ïîëó÷àþò òîëüêî ñ ïèùåé: òèçèí, ôåíèëàëàíèí, ìåòèíèí, âàëèí, ëåéöèí, òðèïòîôàí, èçîëåéöèí, òðåîíèí.
Источник
По химическому составу белки делятся на две группы:
а) простые белки – протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты;
б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) — соединения белковых веществ с небелковыми.
1. Амфотерные свойства белков
Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH2, а на другом конце – группу -СООН.
Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи:
При действии же кислот он выступает в форме катиона:
Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.
Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.
Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.
2. Денатурация белка (необратимое осаждение, свертывание)
Денатурация – это разрушение вторичной и третичной структуры белка (полное или частичное) и изменение его природных свойств с сохранением первичной структуры белка.
Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы.
Денатурация бывает обратимой и необратимой.
Обратимая денатурация белка происходит при употреблении алкоголя, солёной пищи.
Необратимая денатурация может быть вызвана при действии таких реагентов, как концентрированные кислоты и щелочи, спирты, в результате воздействия высокой температуры, радиации, при отравлении организма солями тяжелых металлов (Hg2+, Pb2+, Си2+).
Например, яичный белок альбумин осаждается из раствора (свертывается) при варке яиц (при температуре 60-700С), теряя способность растворяться в воде.
Видеоопыт «Свертывание белков при нагревании»
Видеоопыт «Осаждение белков солями тяжелых металлов»
Видеоопыт «Осаждение белков спиртом»
3. Гидролиз белков
Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.
Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул.
В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз.
В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:
4. Цветные (качественные) реакции на белки
Для белков известно несколько качественных реакций.
а) Ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца)
Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты.
Причина появления окраски – образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина:
Видеоопыт «Ксантопротеиновая реакция на белки»
б) Биуретовая реакция (на пептидные связи)
Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе.
Причина появления окраски – образование комплексных соединений с координационным узлом:
Видеоопыт «Биуретовая реакция белков»
Видеоопыт «Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая»
в) Цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу)
Причина появления окраски – образование черного осадка сульфида серебра (II) PbS.
Видеоопыт «Качественное определение азота в органических соединениях»
Белки
Источник
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.
В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.
Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.
| первичная | последовательность соединения остатков аминокислот | |
| вторичная | локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали | |
| третичная | пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити) |
Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.
Химические свойства белков
Гидролиз
Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α-аминокислот:
Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот
Денатурация
Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:
Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:
Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.
Качественные реакции на белки
Биуретовая реакция
Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.
раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4 = фиолетовое окрашивание
Ксантопротеиновая реакция
растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:
раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание
Биологические функции белков
| каталитическая | ускоряют различные химические реакции в живых организмах | ферменты |
| структурная | строительный материал клеток | коллаген, белки клеточных мембран |
| защитная | защищают организм от инфекций | иммуноглобулины, интерферон |
| регуляторная | регулируют обменные процессы | гормоны |
| транспортная | перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим | гемоглобин переносит кислород |
| энергетическая | снабжают организм энергией | 1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж |
| моторная (двигательная) | любые двигательные функции организма | миозин (мышечный белок) |
Источник
Опубликовано: 26 сентября 2018 0
Физико-химические свойства белков обусловлены составом и количеством входящих в их молекулы остатков аминокислот. Химические свойства белковых молекул разнообразны, включают в себя амфотерность, растворимость, а также способность к денатурации – подробнее в статье.
Определение, состав и строение белка
Белки являются биополимерами, мономерами которых являются остатки альфа-аминокислот, соединенные между собой посредством пептидных связей. Аминокислотная последовательность каждого белка строго определена, в живых организмах она зашифрована посредством генетического кода, на основе считывания которого и происходит биосинтез белковых молекул. В построении белков участвует 20 аминокислот.
Рис. 1. Схема образования молекулы белка (дипептида).
Различают следующие виды структуры белковых молекул:
- Первичная. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.
- Вторичная. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами. Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.
- Третичная. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков.
- Четвертичная. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.
Таким образом, соединенные в определенной последовательности аминокислоты образуют полипептидную цепь, отдельные части которой сворачиваются в спираль или формируют складки. Такие элементы вторичной структур образуют глобулы, формируя третичную структуру белка. Отдельные глобулы взаимодействуют между собой, образуя сложные белковые комплексы с четвертичной структурой.
Рис. 2. Структурная организация белков.
Классификация белков
Существует несколько критериев, по которым можно классифицировать белковые соединения. По составу различают простые и сложные белки. Сложные белковые вещества содержат в своем составе неаминокислотные группы, химическая природа которых может быть различной. В зависимости от этого выделяют:
- гликопротеины;
- липопротеины;
- нуклеопротеины;
- металлопротеиды;
- фосфопротеины;
- хромопротеиды.
Также существует классификация по общему типу строения:
- фибриллярные;
- глобулярные;
- мембранные.
Протеинами называют простые (однокомпонентные) белки, состоящие лишь из остатков аминокислот. В зависимости от растворимости они делятся на следующие группы:
Подобная классификация не совсем точна, ведь согласно последним исследованиям многие простые белки связаны с минимальным количеством небелковых соединений. Так, в состав некоторых протеинов входят пигменты, углеводы, иногда липиды, что делает их больше похожими на сложные белковые молекулы.
Физико-химические свойства белка
Физико-химические свойства белков обусловлены составом и количеством входящих в их молекулы остатков аминокислот. Молекулярные массы полипептидов сильно колеблются: от нескольких тысяч до миллиона и более. Химические свойства белковых молекул разнообразны, включают в себя амфотерность, растворимость, а также способность к денатурации.
Амфотерность
Поскольку в состав белков входят и кислые, и основные аминокислоты, то всегда в составе молекулы будут свободные кислые и свободные основные группы (СОО- и NН3+ соответственно). Заряд определяется соотношением основных и кислых аминокислотных групп. По этой причине белки заряжены “+”, если уменьшается рН, и наоборот, “-”, если рН увеличивается. В случае, когда рН соответствует изоэлектрической точке, белковая молекула будет иметь нулевой заряд. Амфотерность важна для осуществления биологических функций, одной из которых является поддержание уровня рН в крови.
Растворимость
Классификация белков по свойству растворимости уже была приведена выше. Растворимость белковых веществ в воде объясняется двумя факторами:
- заряд и взаимное отталкивание белковых молекул;
- формирование гидратной оболочки вокруг белка – диполи воды взаимодействуют с заряженными группами на внешней части глобулы.
Денатурация
Физико-химическое свойство денатурации представляет собой процесс разрушения вторичной, третичной структуры белковой молекулы под влиянием ряда факторов: температуры, действии спиртов, солей тяжелых металлов, кислот и других химических агентов.
Важно! Первичная структура при денатурации не разрушается.
Химические свойства белков, качественные реакции, уравнения реакций
Химические свойства белков можно рассмотреть на примере реакций их качественного обнаружения. Качественные реакции позволяют определить наличие пептидной группы в соединении:
1. Ксантопротеиновая. При действии на белок азотной кислоты высокой концентрации образуется осадок, который при нагревании приобретает желтый цвет.
2. Биуретовая. При действии на слабощелочной раствор белка сульфата меди образуются комплексные соединения между ионами меди и полипептидами, что сопровождается окрашиванием раствора в фиолетово-синий цвет. Реакция используется в клинической практике для определения концентрации белка в сыворотке крови и других биологических жидкостях.
Еще одним важнейшим химическим свойством является обнаружение серы в белковых соединениях. С этой целью щелочной раствор белка нагревают с солями свинца. При этом получают черный осадок, содержащий сульфид свинца.
Биологическое значение белка
Рис. 4. Структура фермента аланинаминотрансферазы
Благодаря своим физическим и химическим свойствам белки выполняют большое количество биологических функций, в перечень которых входят:
- каталитическая (белки-ферменты);
- транспортная (гемоглобин);
- структурная (кератин, эластин);
- сократительная (актин, миозин);
- защитная (иммуноглобулины);
- сигнальная (рецепторные молекулы);
- гормональная (инсулин);
- энергетическая.
Белки важны для организма человека, поскольку участвуют в образовании клеток, обеспечивают сокращение мышц у животных, вместе с сывороткой крови переносят многие химические соединения. Помимо этого, белковые молекулы являются источником незаменимых аминокислот и осуществляют защитную функцию, участвуя в выработке антител и формировании иммунитета.
ТОП-10 малоизвестных фактов о белке
Интересный факт! Первый белок выделили из муки
- Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок из муки.
- Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и другие белковые соединения, которые используют в медицине.
- У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.
- Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев насекомых.
- В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.
- В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.
- Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном, распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.
- Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.
- В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.
- В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%.
Заключение
Белки – сложнейшие соединения, без которых сложно представить жизнедеятельность любого организма. Выделено более 5000 белковых молекул, но каждый индивидуум обладает собственным набором белков и этим отличается от других особей своего вида.
Источник
Строение белков
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.
Аминокислотный состав белков
Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.
В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).
Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.
Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.
Пептидная связь
Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.
Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).
Пространственная организация белковых молекул
Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.
Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.
Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.
Свойства белков
Купить проверочные работы
по биологии
Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)
могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.
Функции белков
| Функция | Примеры и пояснения |
|---|---|
| Строительная | Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д. |
| Транспортная | Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. |
| Регуляторная | Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. |
| Защитная | В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. |
| Двигательная | Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных. |
| Сигнальная | В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку. |
| Запасающая | В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином. |
| Энергетическая | При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы. |
| Каталитическая | Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе. |
Ферменты
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихс